Der Biochemiker Hartl und der Genetiker Horwich werden mit dem weltweit höchst dotierten Wissenschaftspreis für ihre bahnbrechende Entdeckung in der Erforschung der Proteinfaltungshelfer, Chaperone, geehrt. [mehr]

Forscher am Max-Planck-Institut für Biochemie zeigen in einer aktuellen Studie, dass der Nukleolus auch ein Ort der Qualitätskontrolle für Proteine ist. [mehr]

F.-Ulrich Hartl, Direktor am Max-Planck-Institut für Biochemie, und Arthur Horwich von der Yale School of Medicine und Howard Hughes Medical Institute wurden zu Gewinnern des Dr. Paul Janssen Award for Biomedical Research 2019 gekürt. Hartl und Horwich, die von einem unabhängigen Komitee aus renommierten Wissenschaftlern ausgewählt wurden, gewannen für ihre revolutionären Erkenntnisse über die von Chaperonen vermittelte Proteinfaltung. Hartl freut sich, als einer der Gewinner des Dr. Paul Janssen-Preis ausgewählt worden zu sein. „Das ist eine fantastische Ehre und Anerkennung für die Arbeit meines Labors“, sagt er. Die Auszeichnung ist mit einem Preisgeld von 200.000 US-Dollar dotiert und wird im September bei Feierlichkeiten in den USA und Belgien verliehen. [mehr]

F.-Ulrich Hartl, Direktor am Max-Planck-Institut für Biochemie in Martinsried bei München, erhält dieses Jahr zusammen mit Arthur L. Horwich den renommierten Paul Ehrlich- und Ludwig Darmstaedter-Preis 2019. Hartl und sein US-amerikanischer Kollege Horwich von der Yale School of Medicine und dem Howard Hughes Medical Institute wird der Preis am 14. März in der  Frankfurter Paulskirche überreicht. Der Preis ist mit 120.000 EUR dotiert. Die beiden Forscher werden für ihre Pionierarbeit in der Erforschung der Proteinfaltung geehrt. [mehr]

F.-Ulrich Hartl, Direktor am Max-Planck-Institut für Biochemie in Martinsried, wurde in die Hall of Fame der deutschen Forschung aufgenommen. Die seit 2009 vom Manager Magazin eingeführte Ehrung würdigt Hartl als Pionier auf dem Gebiet der zellulären Proteinchemie. Hartl zeigte zusammen mit Kollegen aus den USA, dass sich neu entstandene Proteine nicht spontan falten, sondern Proteinfaltungshelfer, sogenannte Chaperone, benötigen. Somit wurde ein zentrales Dogma widerlegt, wonach sich Proteine in Zellen, wie im Reagenzglas, spontan falten. Seine Forschung zeigt auch, dass fehlgefaltete Proteine ein zentraler Bestandteil von neurodegenerativen Krankheiten, wie Alzheimer oder Parkinson sind und mit Fehlfunktionen von Proteinfaltungshelfern in enger Verbindung stehen. [mehr]

Damit Proteine ihre Aufgaben in Zellen wahrnehmen können, müssen sie richtig gefaltet sein. Molekulare Assistenten, sogenannte Chaperone, unterstützen Proteine dabei, sich in ihre funktionsfähige, dreidimensionale Struktur zu falten. Während die meisten Proteine sich bis zu einem bestimmten Grad ohne Hilfe falten können, haben Forscher am Max-Planck-Institut für Biochemie nun gezeigt, dass Aktin komplett von den Chaperonen abhängig ist. Aktin ist das am häufigsten vorkommende Protein in höher entwickelten Zellen. Das Chaperon TRiC wendet einen bislang noch nicht beschriebenen Mechanismus für die Proteinfaltung an. Die Studie wurde im Fachfachjournal Cell publiziert. [mehr]

F.-Ulrich Hartl, Direktor am Max-Planck-Institut für Biochemie in Martinsried erhält dieses Jahr zusammen mit Arthur L. Horwich von der Yale University School of Medicine/HHMI die E.B. Wilson Medaille. Der Preis ist die höchste wissenschaftliche Ehrung der American Society of Cell Biology (ASCB). Der Biochemiker Hartl und der Genetiker Horwich sind Pioniere auf dem Gebiet der zellulären Proteinchemie. Ihre Kooperation trug dazu bei die molekulare Maschinerie zu entschlüsseln, die bei der Proteinfaltung hilft. Die Wissenschaftler widerlegten das Dogma, dass sich Proteine in Zellen, wie im Reagenzglas, spontan falten. Der Preis wird den Wissenschaftlern am 5. Dezember auf dem ASCB/EMBO-Meeting in Philadelphia, USA, verliehen. Beide Forscher sind Mitglieder der ASCB, Hartl seit 2004 und Horwich seit 1991. [mehr]

Ein gemeinsames Merkmal neurodegenerativer Erkrankungen wie Alzheimer, Parkinson oder der Huntington-Krankheit sind Ablagerungen verklumpter Proteine in den Nervenzellen. Wie Wissenschaftler des Max-Planck-Instituts (MPI) für Biochemie und der Ludwig-Maximilians-Universität München (LMU) jetzt berichten, produzieren auch gesunde Zellen kontinuierlich verklumpungsanfällige Proteine. Grund dafür sind reaktive Sauerstoffspezies, die bei der zellulären Energiegewinnung entstehen. Werden die fehlerhaften Proteine nicht rasch abgebaut, reichern sich Proteinverklumpungen vorwiegend in den Mitochondrien, den Kraftwerken der Zelle, an. Dort blockieren sie letztendlich die Energieproduktion. Damit Zellen toxische Aggregate beseitigen können, haben sie eine ausgeklügelte Proteinqualitätskontrolle entwickelt, welche die Wissenschaftler jetzt im Journal Cell beschreiben. [mehr]

Die Schering Stiftung zeichnet F.-Ulrich Hartl, Direktor am Max-Planck-Institut für Biochemie in Martinsried, für seine herausragenden Forschungsarbeiten zur Rolle der Chaperone bei der Proteinfaltung in der lebenden Zelle aus. Der mit 50.000 Euro dotierte Ernst Schering Preis ist einer der renommiertesten deutschen Wissenschaftspreise. Professor Sies, der auf der Preisverleihung die Laudatio halten wird, sagt über Hartls Arbeit: „Ulrich Hartls herausragende Forschungsleistung verdient höchste Anerkennung. Sie verbindet grundlegende neue Erkenntnisse über die Homöostase korrekt gefalteter Proteine mit neuen Perspektiven zu Entstehung und Verlauf neurodegenerativer Erkrankungen, die zu innovativen Therapieansätzen führen können.“ Die festliche Preisverleihung findet am 26. September 2016 in Berlin statt. Erst vor wenigen Wochen wurde ihm zusammen mit Arthur L. Horwich und Susan Lee Lindquist der Albany Medical Center-Preis, einer der höchst dotierten Wissenschaftspreise der USA zuerkannt. [mehr]

F.-Ulrich Hartl, Direktor am Max-Planck-Institut für Biochemie in Martinsried bei München, erhält dieses Jahr zusammen mit Arthur L. Horwich und Susan Lee Lindquist den Albany Medical Center-Preis. Der Medizin- und Forscherpreis ist mit 500 000 US-Dollar (450 000 Euro) dotiert und gehört zu den renommiertesten Wissenschaftspreisen der USA. Die drei Wissenschaftler werden für ihre bahnbrechende Pionierarbeit in der Erforschung der Mechanismen der Proteinfaltung geehrt. Der Preis wird den Wissenschaftlern am 28. September in Albany im Bundesstaat New York, USA verliehen. [mehr]

Zwei Arbeitsgruppen des Max-Planck-Institutes für Biochemie in Martinsried erhalten ungefähr. 1 Million Euro von der Max-Planck-Förderstiftung für ihren innovativen Forschungsansatz. F.-Ulrich Hartl, Experte für neurodegenerative Erkrankungen und Ralf Jungmann, Entwickler der ultrahochauflösenden Fluoreszenz-Mikroskopiemethode DNA-PAINT, werden in Zukunft ihre Expertisen kombinieren. Die Forscher möchten das komplexe Netzwerk an beteiligten Proteinen sichtbar machen, die am Krankheitsgeschehen der Alzheimerkrankheit beteiligt sind. DNA-PAINT kann die unbekannten molekularen Zusammenhänge räumlich hochauflösend zeigen – die Grundlage für die Entwicklung neuer Therapieansätze. [mehr]

Egal ob bei Alzheimer oder der Huntingtonkrankheit – Proteinverklumpungen gelten als eine Ursache für das Sterben von Nervenzellen. Wie jetzt Forscher vom Max-Planck-Institut für Biochemie in Nature berichten, haben sie einen zellulären Mechanismus entschlüsselt, der das Entstehen der Verklumpungen erklärt. Verloren gegangene Stoppsignale bei der Proteinproduktion führen fälschlicherweise zu langen Lysinketten am Ende der Proteine. So wird das Ribosom, die Proteinfabrik, verstopft. Gesunde Zellen erkennen blockierte Ribosome und bauen nutzlose Proteine zügig ab. Funktioniert die notwendige Qualitätskontrolle nicht, reichern sich fehlerhafte Proteine an und verklumpen zu toxischen Aggregaten. [mehr]

Genau wie wir als Mensch in Gänze gut beraten sind im Notfall die Polizei oder die Feuerwehr zu rufen, gibt es auch in den Zellen Helfer, die im Krisenfall aktiviert werden. Zellulärer Stress aktiviert den Hitzeschock-Transkriptionsfaktor 1, HSF1. Dieser bindet dann an DNA-Abschnitte und ermöglicht somit die Produktion der zellulären Helfer. Wie das geschieht haben jetzt Forscher vom Max-Planck-Institut für Biochemie in Martinsried gezeigt. Mittels der Röntgenstruktur-analyse haben die Wissenschaftler den genauen Aufbau von HSF1 entschlüsselt und können so die Funktionsweise des Proteins erklären. Die Arbeit wurde jetzt in der Fachzeitschrift Nature Structural & Molecular Biology veröffentlicht. [mehr]

In Hirnzellen von Patienten mit neurodegenerativen Erkrankungen wie der Parkinson- , der Alzheimer-, der Huntington-Krankheit oder der amyotrophen Lateralsklerose (ALS) können Mediziner und Forscher unter dem Mikroskop Proteinverklumpungen, auch Aggregate genannt, sehen. Dass diese Aggregate zum Tod der Nervenzellen beitragen, wird seit vielen Jahren vermutet. Wissenschaftler um Mark Hipp und Ulrich Hartl vom Max-Planck-Institut für Biochemie in Martinsried haben jetzt gezeigt, dass der Ort der Proteinaggregate innerhalb der Zelle ihr Überleben stark beeinflusst. Während Aggregate im Zellkern die Zellfunktion kaum beeinträchtigen, stören die Verklumpungen im Zellplasma wichtige Transportwege zwischen Zellplasma und Zellkern. Dies führt langfristig zum Tod der Zellen und Voranschreiten der Krankheit. Die Studie wurde jetzt im Journal Science veröffentlicht. [mehr]

Während ein Organismus altert, kommt es in seinen Zellen zu einem allmählichen Verlust der Qualitätskontrolle für Proteine. Das führt vermehrt zu deren Verklumpen und der Bildung so genannter Aggregate. Mit einem umfassenden Ansatz haben Forscher um F.-Ulrich Hartl und Matthias Mann am Max-Planck-Institut für Biochemie (MPIB) in Martinsried bei München nun altersbedingte Änderungen in der Proteinzusammensetzung untersucht. Die in der Fachzeitschrift Cell publizierten Ergebnisse zeigen, dass im Laufe des Lebens die Mengenverhältnisse von Proteinen stark verschoben werden. Das wirft auch ein neues Licht auf die Herkunft und Funktion von Proteinaggregaten. An der Studie sind auch Wissenschaftler aus Cambridge (C. Dobson und M. Vendruscolo) und Chicago (R. Morimoto) beteiligt. [mehr]

Nach einer Naturkatastrophe wie einem Brand arbeiten unzählige Helfer zusammen, um Schutt zu beseitigen, behelfsmäßige Unterkünfte zu bauen und Hilfsbedürftige mit Lebensmitteln zu versorgen. Ist eine Zelle gefährlichen Umwelteinflüssen wie erhöhten Temperaturen  oder giftigen Substanzen ausgesetzt, findet ein ganz ähnlicher Prozess statt: die zelluläre Stressantwort, auch Hitzeschockantwort genannt. Wissenschaftler vom Max-Planck-Institut für Biochemie in Martinsried bei München und der Technischen Universität Dresden konnten jetzt ein ganzes Netzwerk von zellulären Helfern aufdecken und so neue Regulationsmechanismen dieser Stressantwort identifizieren. „Unsere Ergebnisse könnten auch bei neurodegenerativen Krankheiten wie Alzheimer oder Parkinson helfen“, hofft Christian Loew, Doktorand am MPI für Biochemie. Die Studie wurde jetzt in dem Journal Cell veröffentlicht. [mehr]

Die Deutsche Vereinte Gesellschaft für Klinische Chemie und Laboratoriumsmedizin (DGKL) hat ihre höchst dotierte Auszeichnung dieses Jahr an F.- Ulrich Hartl, Direktor am Max-Planck-Institut (MPI) für Biochemie in Martinsried bei München, verliehen. Das Forschungsgebiet des Wissenschaftlers, die Faltung von Proteinen, spielt auch bei Krankheiten wie Alzheimer oder Parkinson eine wichtige Rolle. Die Auszeichnung beinhaltet ein Preisgeld von 50.000 Euro und wurde dem Preisträger am 23. Oktober auf der 10. Jahrestagung der Fachgesellschaft in Dresden überreicht. [mehr]

Proteine können ihre komplexen Aufgaben in der Zelle nur erfüllen, wenn sie eine jeweils spezifische dreidimensionale Struktur einnehmen. Weil fehlgefaltete Proteine häufig toxisch sind, werden sie sofort umgefaltet oder abgebaut. Wissenschaftler des Max-Planck-Instituts (MPI) für Biochemie in Martinsried bei München haben nun in Hefe gezeigt, dass bestimmte Proteinablagerungen einen wichtigen Abbauweg für defekte Proteine blockieren - und so das fragile molekulare Gleichgewicht in der Zelle stören. Die Ergebnisse der Studie wurden jetzt in der Fachzeitschrift Cell veröffentlicht. [mehr]

Proteine sind die molekularen Baustoffe und Maschinen der Zelle und an praktisch allen Lebensprozessen beteiligt. Für seine Forschung im Bereich der Proteinfaltung erhält F.-Ulrich Hartl, Direktor am Max-Planck-Institut für Biochemie in Martinsried bei München zusammen mit seinem amerikanischen Kollegen Arthur L. Horwich von der Yale School of Medicine den diesjährigen Herbert Tabor Forschungspreis der American Society for Biochemistry and Molecular Biology (ASBMB). Die mit 30.000 US-Dollar (ca. 23.200 Euro) dotierte Ehrung würdigt exzellente Forschung im Feld der Biochemie und Molekularbiologie und wird an herausragende Mitglieder der Vereinigung übergeben. [mehr]

Neurodegenerative Erkrankungen wie Alzheimer, Parkinson, Chorea Huntington und die Amyotrophe Lateralsklerose (ALS) zeichnen sich durch toxische Eiweißablagerungen in bestimmten Gehirnregionen und Nervenzellen aus. In welcher Verbindung diese Ablagerungen jedoch mit der Schädigung und dem Absterben von Nervenzellen stehen, das wollen F.-Ulrich Hartl, Wolfgang Baumeister, Rüdiger Klein und Matthias Mann herausfinden. Für ihr Vorhaben erhielten die vier Direktoren aus den Martinsrieder Max-Planck-Instituten für Biochemie und für Neurobiologie jetzt einen Synergy Grant des Europäischen Forschungsrats (ERC). Mit den bewilligten 13,9 Millionen Euro werden die vier Professoren für die kommenden sechs Jahre eng miteinander kooperierende Forschungsgruppen aufbauen. Der ERC Synergy Grant ist die höchste Forschungsförderung der Europäischen Union und wurde in diesem Jahr erstmals vergeben. [mehr]

Proteine sind die molekularen Baustoffe und Maschinen der Zelle und an praktisch allen Lebensprozessen beteiligt. Für seine Forschung zur Faltung von Proteinen wird Professor Franz-Ulrich Hartl, Direktor am Max-Planck-Institut für Biochemie in Martinsried, gemeinsam mit Professor Arthur L. Horwich (Yale Universität, USA) mit dem Shaw Prize in Life Science and Medicine 2012 ausgezeichnet. Die Ehrung ist mit einem Preisgeld von einer Millionen US-Dollar (entspricht rund 795.000 Euro) verbunden und wird am 17. September 2012 von der Shaw Prize Foundation überreicht. [mehr]

Proteine sind die molekularen Baustoffe und Maschinen der Zelle und an praktisch allen Lebensprozessen beteiligt. Um ihre Aufgaben erfüllen zu können, müssen sie in eine komplexe dreidimensionale Struktur gefaltet werden. Wissenschaftler am Max-Planck-Institut für Biochemie (MPIB) in Martinsried bei München haben jetzt einen der Hauptakteure dieses Faltungsprozesses analysiert: das molekulare Chaperon DnaK. „Das Verständnis dieser Mechanismen ist von großem Interesse, vor allem im Licht der vielen Krankheiten wie Alzheimer und Parkinson, bei denen die Proteinfaltung nicht korrekt abläuft“, sagt F.-Ulrich Hartl, Direktor am MPIB. Die Ergebnisse seiner Forschungsabteilung wurden jetzt in Cell Reports veröffentlicht. [mehr]

Was haben neurodegenerative Erkrankungen wie Morbus Alzheimer, Chorea Huntington und Morbus Parkinson gemeinsam? Sie treten immer häufiger in einer älter werdenden Gesellschaft auf und falsch gefaltete, verklumpende Proteine spielen eine zentrale Rolle. Entschlüsseln Wissenschaftler die molekularen Mechanismen der Proteinfaltung, so können daraus neue Ansätze für Prävention, Diagnostik und Therapie dieser Krankheiten entstehen. Für seine bahnbrechenden Forschungsarbeiten zur Faltung von Proteinen erhält Professor Franz-Ulrich Hartl, Direktor am Max-Planck-Institut für Biochemie in Martinsried, den Heinrich-Wieland-Preis 2011. Der Preis der Boehringer Ingelheim Stiftung ist mit einem Preisgeld von 50.000 Euro dotiert. [mehr]

Proteine sind die molekularen Baustoffe und Maschinen der Zelle und an praktisch allen Lebensprozessen beteiligt. Für seine Forschung zur Faltung von Proteinen wird Professor Franz-Ulrich Hartl, Direktor am Max-Planck-Institut für Biochemie in Martinsried, gemeinsam mit Professor Arthur L. Horwich (Yale Universität, USA) mit dem Albert Lasker Award for Basic Medical Research 2011 ausgezeichnet. Die Ehrung ist mit einem Preisgeld von 250.000 Dollar verbunden und wird am 23. September 2011 von der Lasker Foundation in New York, USA überreicht. [mehr]

Wenn Proteine miteinander verklumpen, kann das neurodegenerative Krankheiten wie Alzheimer, Huntington oder Parkinson zur Folge haben. Wissenschaftler am Max-Planck-Institut für Biochemie (MPIB) in Martinsried bei München haben jetzt einen wichtigen Mechanismus aufgedeckt, der klärt, wie und warum für die Zelle giftige Proteinaggregate entstehen und welche Proteine dafür anfällig sind. „Nicht alle Proteine sind betroffen“, sagt Heidi Olzscha, Doktorandin am MPIB. „Nur solche, die bestimmte strukturelle Eigenschaften aufweisen und deshalb wichtige biologische Funktionen erfüllen.“ (Cell, 7. Januar 2011) [mehr]

Proteine sind kettenartige Eiweiß-Riesenmoleküle, die sich zu komplizierten dreidimensionalen Formen falten. Dieser Prozess durchläuft eine Qua­li­tätskontrolle, kann aber dennoch fehlschlagen. Falsch gefaltete Proteine können sich zu Klumpen zusammenlagern, die für die Zelle gefährlich werden. Bei verschiedenen altersbedingten Krankheiten wie etwa der Alzheimerdemenz sammeln sich solche Aggregate an. Neue Therapieansätze zielen darauf ab, die Proteinablagerungen abzubauen oder ihre Entstehung zu verhindern. [mehr]

Ein genialer Einfall der Natur: Die Fotosynthese macht höheres Leben erst möglich. Und sie könnte auch noch mehr zur Lösung künftiger Energieprobleme beitragen – wenn sie sich optimieren ließe. Daran arbeiten Ulrich Hartl und Manajit Hayer-Hartl am Max-Planck-Institut für Biochemie.
Text: Harald Rösch [mehr]

Eiweiße (Proteine) sind die molekularen Baustoffe und Maschinen der Zelle und an praktisch allen Lebensprozessen beteiligt. Für seine Forschung zur Faltung von Proteinen wird Professor Franz-Ulrich Hartl, Direktor am Max-Planck-Institut für Biochemie, mit dem Dr.-H.P.-Heineken-Preis für Biochemie und Biophysik ausgezeichnet. Der Preis ist mit 150.000 Dollar dotiert und wird am 23. September 2010 durch die Königlich-Niederländische Akademie der Wissenschaften (KNAW) in Amsterdam überreicht. [mehr]

Eiweiße (Proteine) sind die molekularen Baustoffe und Maschinen der Zelle und an praktisch allen Lebensprozessen beteiligt. Für seine Forschung zur Faltung von Proteinen wurde Professor Franz-Ulrich Hartl, Direktor am Max-Planck-Institut für Biochemie in Martinsried, jetzt im Rahmen der internationalen Tagung „Signal Transduction and Disease“ in Aachen mit der Otto-Warburg-Medaille ausgezeichnet. Der deutsche Wissenschaftler hat mit seiner Forschung den Grundstein für ein wichtiges Forschungsgebiet der Biologie und Medizin geschaffen. [mehr]

Um je nach Anforderung die verschiedensten Proteine (Eiweiße) zu erzeugen, besitzt jede Zelle ihren eigenen Maschinenpark: Bestimmte Enzym-Komplexe - die Ribosomen - produzieren als zelluläre Proteinfabriken im Sekundentakt neue Proteine. Als Baupläne dienen dabei Botenmoleküle aus dem Zellkern. Damit möglichst viele Proteine auf einmal gebildet werden können, schließen sich meist mehrere Ribosomen zu einem zellulären „Industriekomplex“, dem Polysom, zusammen, und lesen gleichzeitig dasselbe Botenmolekül ab. Wissenschaftlern des Max-Planck-Instituts für Biochemie gelang es nun erstmals, die dreidimensionale Struktur von Polysomen aufzuklären und zu zeigen, dass deren Form und Funktion ineinander greifen: Wie die Forscher in der hoch angesehenen Fachzeitschrift Cell berichten, sind die Ribosomen in der Regel so angeordnet, dass die erzeugten Proteine den größtmöglichen Abstand voneinander wahren, um sich nicht ineinander zu verheddern und falsch zu falten – bisher glaubte man, Fehlfaltungen würden nur durch spezialisierte Proteine - die Chaperone - verhindert. Weiterhin ermöglicht die räumliche Struktur der Polysomen, dass das Botenmolekül geschützt und wie am Fließband auf möglichst kurzem Weg von einem Ribosom zum nächsten weiter gereicht wird – die Architektur der zellulären Proteinfabriken ermöglicht somit einen optimierten Arbeitsablauf und steigert die Effizienz der Proteinfaltung (Cell 23.1.2009). [mehr]

Professor F.-Ulrich Hartl, Direktor der Abteilung Zelluläre Biochemie, erhält gemeinsam mit Arthur Horwich, Yale University School of Medicine, den Louisa Gross Howitz Prize 2008. Die beiden Wissenschaftler werden für ihre gemeinsame Forschung zur Faltung von Proteinen ausgezeichnet, mit der sie wesentlich zum Verständnis der Alzheimer Erkrankung, von Chorea Huntington, Cystischer Fibrose und anderer schweren Erkrankungen beigetragen haben. Professor Hartl wird am 25. November 2008 mit dem Preis ausgezeichnet werden. [mehr]

Die korrekte Faltung von Proteinen (Eiweißen) in der Zelle ist unbedingt nötig, damit sie ihre natürliche dreidimensionale Struktur erhalten. Nur ein Protein, das “in Form” ist, kann auch seine Aufgaben in der Zelle erfüllen. Anstandsdamen – Chaperone – der Zelle sorgen dafür, dass Proteine die richtige 3D-Form bekommen oder bei Stress nicht dauerhaft verlieren. In menschlichen Zellen bilden Hsp70-Anstandsdamen und ihre Helfer eine zentrale „Faltungsmaschine“. Wissenschaftler des Max-Planck-Instituts für Biochemie in Martinsried bei München veröffentlichen in der aktuellen Ausgabe des Fachjournals Cell wichtige Ergebnisse zur Struktur der Hsp70-Faltungsmaschine und liefern damit völlig neue Details zum Mechanismus der Proteinfaltung (Cell 133, 13. Juni 2008). [mehr]

Proteine sind die wichtigsten Funktionsträger der Zelle. Ihre komplexen Aufgaben, etwa als Enzyme oder Transportmoleküle, können sie aber nur in ihrer jeweils spezifischen dreidimensionalen Struktur erfüllen. Dazu müssen ihre Bestandteile – eine oder mehrere fadenförmige Ketten aus Aminosäuren – nach der Synthese entsprechend gefaltet werden. Fehlgefaltete Proteine können zu Erkrankungen wie Alzheimer oder Parkinson führen. Die Proteinfaltung bedarf in vielen Fällen aber der Hilfe einer „Anstandsdame“ oder – nach dem englischen Ausdruck dafür – eines Chaperons. Wie diese molekularen Helfer im Einzelfall Aminosäureketten zu hochkomplexen Proteinen mit teilweise mehreren funktionalen Domänen werden lassen, ist weitgehend unverstanden. Dank hoch spezialisierter Techniken konnten jetzt aber Wissenschaftler des Max-Planck-Instituts für Biochemie in Zusammenarbeit mit der Ludwig-Maximilians-Universität München neue Einsichten in die Chaperonvermittelte Proteinfaltung gewinnen. [mehr]

Biokraftstoffe liefern Energie und schonen das Klima. Doch um alleine den immensen Treibstoffbedarf mit Pflanzen zu decken, gedeihen diese nicht schnell genug. Wissenschaftler vom Max-Planck-Institut für Biochemie in Martinsried haben jetzt die Grundlagen geschaffen, um ihr Wachstum zu beschleunigen. Sie haben ein Enzym entdeckt, das Rubisco zusammensetzt. Rubisco, ebenfalls ein Enzym, hilft Pflanzen Kohlendioxid in Glukose umzuwandeln. Es arbeitet aber nicht besonders effektiv. Jetzt können die Biochemiker möglicherweise so in seinen Bau eingreifen, dass es das Treibhausgas wirkungsvoller bindet. (Cell, 15. Juni 2007) [mehr]

Franz-Ulrich Hartl, Direktor der Abteilung Zelluläre Biochemie, ist einer der Preisträger des diesjährigen Wiley Preises für Biomedizinische Forschung. Der Max-Planck-Wissenschaftler wird gemeinsam mit Arthur L. Horwich für ihre Entdeckungen zu den molekularen Maschinen der Zellen, die für die richtige Faltung von Proteinen sorgen, geehrt. Die richtige Faltung von Proteinen verhindert Protein-Aggregationen, die die Ursache für viele Krankheiten, wie zum Beispiel Alzheimer und Parkinson, darstellen. [mehr]

Für seine ambitionierte Forschungsarbeit zur zellulären Proteinfaltung wird Prof. Ulrich Hartl, Direktor am Max-Planck-Institut für Biochemie in Martinsried, mit dem "Körber-Preis für die Europäische Wissenschaft 2006" geehrt. Mit dem Preisgeld in Höhe von 750.000 Euro fördert die Körber-Stiftung auch Hartls Forschungsprojekt "Chaperone der Proteinfaltung in Biotechnologie und Medizin". Chaperone helfen Proteinen bei der korrekten Faltung in ihre dreidimensionale Struktur - die entscheidende Voraussetzung dafür, dass sie ihre Funktionen erfüllen. Hartl wird der Preis bei einem Festakt am 7. September 2006 im Hamburger Rathaus verliehen. [mehr]

Gemeinsam mit Professor Ernst Hafen, Zoologisches Institut/Universität Zürich hat Professor F. Ulrich Hartl, Max-Planck-Institut für Biochemie, Abtl. Zelluläre Biochemie/München-Martinsried, den mit 250.000 Euro dotierten Ernst Jung-Preis für Medizin erhalten. Mit diesem Preis werden „bahnbrechende medizinische Forschungen ausgezeichnet und weiter gefördert“. [mehr]

Für seine grundlegenden Beiträge zur Aufklärung von Schlüsselmechanismen der zellulären Proteinfaltung wird Prof. Ulrich Hartl, Direktor am Max-Planck-Institut für Biochemie in Martinsried, mit dem mit 30.000 Dollar (Can) dotierten Gairdner-Preis 2004 geehrt, einer international hoch angesehenen Auszeichnung in der Biomedizin, die alljährlich von der Gairdner Foundation, Kanada, vergeben wird. [mehr]

Wissenschaftler des Max-Planck-Instituts für Biochemie koordinieren ein internationales Konsortium, das sich im bislang größten EU-Forschungsprojekt auf dem Gebiet der Proteomforschung, dem INTERACTION PROTEOME-Projekt, zusammengeschlossen hat. Im 6. Europäischen Forschungsrahmenprogramm wird das Konsortium über fünf Jahre mit insgesamt 12 Millionen Euro gefördert. Das "Integrierte Projekt" vereint renommierte Wissenschaftler aus elf führenden europäischen wissenschaftlichen Einrichtungen sowie aus Industrieunternehmen, darunter die größten europäischen Hersteller von Massenspektrometern und Elektronenmikroskopen. Ihr gemeinsames Ziel ist es, neue Technologien für die Proteomforschung entwickeln. Das Projekt wurde bei einem Treffen zwischen dem Konsortium von "INTERACTION PROTEOME" und Vertretern der Europäischen Kommission Ende Januar in Rom offiziell eröffnet. [mehr]

Für seine herausragenden Entdeckungen zur Erforschung der Proteinfaltung zeichnete am 7.12.2001 die Deutsche Forschungsgemeinschaft Prof. Dr. F.-Ulrich Hartl, Direktor der Abteilung Zelluläre Biochemie am Max-Planck-Institut für Biochemie in Martinsried, mit dem höchstdotierten deutschen Forschungspreis aus. [mehr]

Wissenschaftler am Max-Planck-Institut für Biochemie in Martinsried haben ein neues Verfahren entwickelt, das zum Nachweis von BSE (bovine spongiforme Encephalopathie) bei Rindern geeignet ist. [mehr]

Eiweiße (Proteine) können nur dann gut funktionieren, wenn sie die richtige Form haben. Spezielle Molekül-Komplexe der Zelle, sogenannte Chaperone, sorgen dafür, dass Proteine bei ihrer Entstehung, der Translation, nicht aus der Rolle fallen, verklumpen und unbrauchbar werden. Wissenschaftler des Max-Planck-Instituts für Biochemie in Martinsried haben jetzt einen wichtigen Baustein zum Verständnis der Bildung von Proteinen gefunden. Sie haben die Struktur eines Chaperons aufgeklärt. [mehr]