Stefan Jentsch wurde am 25. September posthum die Otto-Warburg-Medaille verliehen. Mit dem renommierten Wissenschaftspreis ehren die Gesellschaft für Biochemie und Molekularbiologie (GBM) sowie ihre Kooperationspartner, das Unternehmen Elsevier und Biochimica et Biophysica Acta (BBA), den Zellbiologen für seine Forschung zur Bedeutung des Proteins Ubiquitin und dessen Rolle als molekularer Schalter in einer Vielzahl zellulärer Prozesse. Jentsch, verstarb im Oktober 2016 im Alter von 61 Jahren. Kurz zuvor hat er noch von der Ehrung erfahren. Wolfgang Baumeister, Direktor der Abteilung Strukturbiologie am MPI für Biochemie und Kollege von Jentsch: „Die Otto-Warburg-Medaille ist der bedeutendste Preis im Bereich der Biochemie in Deutschland. Ich erinnere mich sehr gut, wie hocherfreut Prof. Jentsch war, als er von der Auszeichnung erfahren hat.“ Seit 1998 war Jentsch wissenschaftliches Mitglied der Max-Planck-Gesellschaft und Direktor der Abteilung „Molekulare Zellbiologie“ am MPI für Biochemie in Martinsried.
Hier entdeckte er, dass Markierungen mit dem kleinen Protein Ubiquitin, neben dem Abbau von Proteinen, auch wichtige Aufgaben in der Zellregulation übernehmen. Der Bruder des Verstorbenen, Prof. Thomas Jentsch, nahm die Medaille entgegen. Das von Elsevier/BBA gesponserte Preisgeld in Höhe von 25.000 Euro, mit dem die Otto-Warburg-Medaille dotiert ist, wird an die Organisation
Die Mitarbeiter des Max-Planck-Institutes (MPI) für Biochemie in Martinsried trauern um ihren Direktor Prof. Dr. Stefan Jentsch. Der Zellbiologe ist am 29. Oktober unerwartet im Alter von 61 Jahren verstorben. In Anerkennung für seine fundamentalen Beiträge zur Regulation zellulärer Prozesse durch das Protein Ubiquitin erhielt er unter anderem auch…
Viele neurodegenerative Erkrankungen wie Alzheimer, Parkinson und Chorea Huntington gehen mit der Ansammlung von anormalen und verklumpten Proteinen einher. Zellulärer „Müll“ dieser Art kann in zellulären Recyclingstationen beseitigt werden – in den sogenannten Lysosomen. Wissenschaftler am Max-Planck-Institut für Biochemie in Martinsried bei München haben jetzt eine neue Familie von Helferproteinen entdeckt, die markierten Proteinmüll erkennen und zu den Lysosomen geleiten, wo er dann zerlegt und recycelt wird. Die Ergebnisse der Studie, die jetzt im Journal Cell veröffentlicht wurden, sind entscheidend für das Verständnis, wie Zellen ihren toxischen Müll beseitigen und werden neue Wege zur Bekämpfung von neurodegenerativer Erkrankungen eröffnen.
Der Träger unserer Erbinformation (DNA) ist ständig Gefahren ausgesetzt, die innerhalb der Zelle entstehen oder von der Umgebung kommen. Besondere DNA-Schäden entstehen, wenn Proteine kovalent mit der DNA vernetzt werden. Wie die Zelle DNA-Protein-Verbindungen (DPCs, engl. von DNA-protein crosslinks) repariert, wurde bislang kaum erforscht. Das Team von Stefan Jentsch am Max-Planck Institut für Biochemie in Martinsried bei München haben jetzt ein Enzym entdeckt, welches die Proteinkomponente der DPCs zerstören kann. Organismen können so ihre DNA verdoppeln, auch wenn zuvor DPCs entstanden sind. Diese Ergebnisse helfen, Genomintegrität und die Entstehung von Krebs besser zu verstehen. Die Studie wurde jetzt im Journal Cell veröffentlicht.
In der Zelle kann ein Protein unterschiedliche Aufgaben erfüllen. Um dies zu erreichen, können Proteine nach ihrer Synthese anschließend durch verschiedene Modifikationen (Posttranslationale Modifikation, PTM) verändert werden. Stefan Jentsch und sein Team am Max-Planck-Institut für Biochemie in Martinsried bei München untersuchen, wie Proteine in der Zelle durch gezielte Modifikationen für ihre diversen Aufgaben massgeschneidert werden. Für sein Vorhaben erhielt Stefan Jentsch jetzt einen Advanced Grant des Europäischen Forschungsrats (ERC). Mit den bewilligten 2,48 Millionen Euro möchte er untersuchen, wie der Proteinmarker SUMO ganze Gruppen von Proteinen modifiziert. Der ERC Advanced Grant erlaubt es etablierten Gruppenleitern neue Forschungsprojekte zu beginnen, die bahnbrechend und zu gleich noch nicht etabliert sind. Dies ermöglicht die Erschließung völlig neuer Forschungsbereiche.
Wie spannend Wissenschaft ist und wie weitreichend ihre Ergebnisse sind, bleibt der Öffentlichkeit häufig vorenthalten. Der Klaus Tschira Preis für verständliche Wissenschaft „KlarText!“ soll dem entgegenwirken und Forscher dazu anregen, allgemein verständlich über ihre Arbeit zu berichten. In diesem Jahr erhält Frank Striebel, Mitarbeiter des…
Kleine Proteine der Ubiquitin-Familie arbeiten wie molekulare Schalter und regulieren viele zelluläre Funktionen. Forscher am Max-Planck-Institut für Biochemie (MPIB) in Martinsried bei München fanden jetzt heraus, dass das Protein Hub1 dieser Protein-Familie einen wichtigen Einfluss auf die Proteinsynthese hat: Es beeinflusst wie Zellen die in den…
Jede Zelle verfügt über eine große Anzahl von Proteinen, die maßgeblich die Lebensfunktionen eines Organismus steuern. Dabei übernimmt jedes Protein spezielle Aufgaben. Durch Modifikationen mit Ubiquitin und verwandten Proteinen können diese Aufgaben nachträglich verändert werden. Stefan Jentsch, Direktor am Max-Planck-Institut für Biochemie in…
Das Ubiquitin-Proteasom-System (UPS) ist in höheren Organismen für den Abbau von zellulären Proteinen verantwortlich. Ausschlaggebend für den effizienten Abbau ist die Anzahl der angehängten Ubiquitin-Moleküle. Fehler in diesem wichtigen Abbausystem können beim Menschen zu zahlreichen Krankheiten führen. Forscher des Max-Planck-Instituts für…
Wissenschaftler des Max-Planck-Instituts für Biochemie, Forschungsabteilung Molekulare Zellbiologie unter Leitung von Stefan Jentsch, haben völlig neue Aspekte der DNA-Reparatur aufgedeckt. Diese wurden jetzt in Molecular Cell veröffentlicht.
Zellen verfügen über eine effiziente Maschinerie, die den schnellen Abbau von Proteinen gewährleistet. Bei diesem sogenannten Ubiquitin-Proteasom-System werden überflüssige Proteine zunächst durch eine Markierung mit dem kleinen Protein Ubiquitin gekennzeichnet, bevor sie im Proteasom, dem Protein-Schredder der Zelle, abgebaut werden. Fehler in…
Alle Zellen des Körpers besitzen ein eigenes Selbstmordprogramm, welches geschädigte, überflüssige oder überalterte Zellen zerstört. Der Apoptose genannte programmierte Zelltod erlaubt es, die Anzahl der Zellen im Körper und damit auch die Größe von Organen und Geweben zu kontrollieren sowie für den Körper schädliche Zellen zu beseitigen. Fehler in…
Zur Förderung der wissenschaftlichen Zusammenarbeit über Grenzen hinweg verleihen die Max-Planck-Gesellschaft und die Alexander von Humboldt-Stiftung im Rahmen einer Festveranstaltung am 26. November 2003, 17.30 Uhr, im Harnack-Haus in Berlin-Dahlem die Max-Planck-Forschungspreise des Jahres 2003 an insgesamt zwölf Wissenschaftler. Die…