2017

Liste wird gefiltert nach:

Filter zurücksetzen

Der Immunologe Veit Hornung erhält den Leibniz-Preis 2018 der Deutschen Forschungsgesellschaft, DFG. Er erforscht zentrale Abwehrmechanismen des angeborenen Immunsystems. Der Leibniz-Preis ist die wichtigste deutsche Auszeichnung für exzellente Forschung. Veit Hornung  leitet den Lehrstuhl für Immunbiochemie am Genzentrum der Ludwig-Maximilians-Universität München. Seit November 2017 hat er als Max-Planck-Fellow seine eigene Forschungsgruppe "Molekulare Mechanismen der Entzündung" am Max-Planck-Institut für Biochemie.

mehr

Leben oder sterben lassen – kritische Entscheidungsfindungen in Zellen  In gesunden Zellen entstehen bei vielen Prozessen, wie der Zellatmung oder Fettverbrennung geringe Mengen an reaktiven Sauerstoffradikalen, ROS genannt. Während die Zelle mit niedrigen Konzentrationen umgehen kann, führt der übermäßige Anstieg von ROS, zum Beispiel bei einer Virusinfektion, zum Zelltod. Forscher vom Max-Planck-Institut für Biochemie berichten jetzt in Nature Immunolgy, über den neu entdeckten Signalweg der „Oxeiptose“. Dieser misst die ROS-Konzentration und kann dadurch den Zelltod oder das Überleben der Zelle steuern. Da ROS in einer Vielzahl von Erkrankungen gebildet werden, gehen die Forscher davon aus, dass dieser Signalweg bei Krankheiten eine wichtige Rolle spielt. mehr

Damit Proteine aus dem Zytoplasma in den Zellkern gelangen, müssen sie ein Tor passieren, den sogenannten Kernporenkomplex (NPC). Bisher ist jedoch nicht bekannt, ob die Zelle die Proteine überwachen kann, die durch den NPC wandern. Mit Hilfe der in-situ-Kryo-Elektronentomographie untersuchten Wissenschaftler des Max-Planck-Instituts für Biochemie blitzschnell eingefrorene Zellen im lebensechten Zustand. Sie fanden heraus, dass NPCs mit Proteasomen, molekularen Maschinen, umgeben sind. Proteasomen bauen fehlgefaltete Proteine ab und schützen die Zelle dadurch vor Schäden. Die NPC-gebundenen Proteasomen überwachen den Transport durch den NPC, um sicherzustellen, dass nur korrekt gefaltete Proteine in den Kern oder aus ihm heraus gelangen. Die Studie wurde im Journal PNAS veröffentlicht. mehr

Der Prozess der Photosynthese ist die Basis des Wachstums aller Pflanzen. Wissenschaftler wollen die Photosynthese ankurbeln, um der weltweit steigenden Nachfrage nach Nahrungsmitteln zu begegnen. Dazu soll das Schlüsselenzym Rubisco gentechnisch verändert werden. Nun ist es Wissenschaftlern des Max-Planck-Instituts für Biochemie gelungen, funktionelle Rubisco aus Pflanzen in einem Bakterium herzustellen. Dies ermöglicht eine gentechnische Veränderung des Enzyms. Die Studie könnte eines Tages zu höheren Ernteerträgen und Pflanzensorten mit verbesserter Wassernutzungseffizienz oder erhöhter Temperaturbeständigkeit führen. Die Ergebnisse wurden in Science veröffentlicht. mehr

F.-Ulrich Hartl, Direktor am Max-Planck-Institut für Biochemie in Martinsried erhält dieses Jahr zusammen mit Arthur L. Horwich von der Yale University School of Medicine/HHMI die E.B. Wilson Medaille. Der Preis ist die höchste wissenschaftliche Ehrung der American Society of Cell Biology (ASCB). Der Biochemiker Hartl und der Genetiker Horwich sind Pioniere auf dem Gebiet der zellulären Proteinchemie. Ihre Kooperation trug dazu bei die molekulare Maschinerie zu entschlüsseln, die bei der Proteinfaltung hilft. Die Wissenschaftler widerlegten das Dogma, dass sich Proteine in Zellen, wie im Reagenzglas, spontan falten. Der Preis wird den Wissenschaftlern am 5. Dezember auf dem ASCB/EMBO-Meeting in Philadelphia, USA, verliehen. Beide Forscher sind Mitglieder der ASCB, Hartl seit 2004 und Horwich seit 1991. mehr

Der Herzatlas - Ein gesundes Herz schlägt ungefähr zwei Milliarden Mal im Leben. Dafür sorgen mehr als 10.000 Proteine. Welche und wie viele einzelne Proteine in welchen Zelltypen vorhanden sind, haben  jetzt Forscherinnen und Forscher des Max-Planck-Instituts für Biochemie (MPIB) und des Deutschen Herzzentrums München an der Technischen Universität München (TUM) erfasst. Sie haben den ersten Herzatlas des gesunden menschlichen Herzens, das sogenannte Herzproteom, erstellt. Damit lassen sich in Zukunft Unterschiede zwischen kranken und gesunden Herzen aufdecken.   mehr

Ein gemeinsames Merkmal neurodegenerativer Erkrankungen wie Alzheimer, Parkinson oder der Huntington-Krankheit sind Ablagerungen verklumpter Proteine in den Nervenzellen. Wie Wissenschaftler des Max-Planck-Instituts (MPI) für Biochemie und der Ludwig-Maximilians-Universität München (LMU) jetzt berichten, produzieren auch gesunde Zellen kontinuierlich verklumpungsanfällige Proteine. Grund dafür sind reaktive Sauerstoffspezies, die bei der zellulären Energiegewinnung entstehen. Werden die fehlerhaften Proteine nicht rasch abgebaut, reichern sich Proteinverklumpungen vorwiegend in den Mitochondrien, den Kraftwerken der Zelle, an. Dort blockieren sie letztendlich die Energieproduktion. Damit Zellen toxische Aggregate beseitigen können, haben sie eine ausgeklügelte Proteinqualitätskontrolle entwickelt, welche die Wissenschaftler jetzt im Journal Cell beschreiben. mehr

Zur Redakteursansicht