Die Reparatur des Photosynthese-Enzyms Rubisco

Forscher am Max-Planck-Institut für Biochemie entschlüsseln in einer aktuellen Studie den molekularen Mechanismus der Rubisco-Activase

25. September 2020

Manajit Hayer-Hartl, Leiterin der Forschungsgruppe "Chaperonin-vermittelte Proteinfaltung", hat ein langjähriges Interesse an dem Enzym Rubisco, dem Schlüsselenzym der Photosynthese. In den letzten Jahren berichtete ihr Team bereits über die vielen Interaktionspartner von Rubisco, die für die Faltung und den Zusammenbau dieses in großer Menge vorkommenden Proteins erforderlich sind. In der aktuellen Studie haben die Forscher nun aufgeklärt, wie die Rubisco-Aktivase funktioniert. Wie der Name schon verrät, ist dieses Enzym für die Aktivierung von Rubisco verantwortlich. Es ist entscheidend für die Reparatur von Rubisco, sobald das Enzym seine Aktivität verloren hat. Die Studie wurde in Cell veröffentlicht.

Die Rubisco-Aktivase beschleunigt die Öffnung des aktiven Zentrums von Rubisco und ermöglicht die Freisetzung des hemmenden Zuckers.

Das Bild ist eine künstlerische Interpretation des Mechanismus. Grafik: Julia Kuhl

Das Enzym Rubisco katalysiert die Aufnahme von CO2 aus der Atmosphäre in organische Materie. Das häufigste vorkommene Enzym der Welt erzeugt in einem zentralen Schritt der Photosynthese Zuckermoleküle. Es ist somit für fast alle Biomasseproduktion verantwortlich. Trotz seiner wichtigen Rolle arbeitet Rubisco relativ langsam und wird leicht von Zucker-Produkten gehemmt. Durch die Verbesserung der Rubiscofunktion hofft Hayer-Hartl, den Prozess der Photosynthese ankurbeln zu können. So soll die wachsende weltweite Nachfrage nach Nahrungsmitteln besser gedeckt und dem derzeitigen treibhausgasbedingten Klimawandel entgegengewirkt werden.

Das Enzym Rubisco-Aktivase, Rca, kommt in Pflanzen, Algen und bestimmten Cyanobakterien vor. Rca ist ein ringförmiger Komplex aus sechs gleichen Untereinheiten mit einer zentralen Pore. Bisher war unklar, wie genau Rca die gehemmte Rubisco erkennt und den gebundenen Zucker aus dem aktiven Zentrum von Rubisco freisetzt, umso seine CO2-bindende Akitvität wiederherzustellen. Mit Hilfe von Biochemie, Kristallographie und Kryo-Elektronenmikroskopie ist es Hayer-Hartl und ihren Kollegen nun gelungen, den molekularen Mechanismus einer cyanobakteriellen Rca zu entschlüsseln.

Sie entdeckten, dass die Rca den N-terminalen Fortsatz von Rubisco bindet und durch Zug- und Druckbewegungen unter Nutzung der Energie von ATP das aktive Zentrum des Enzyms öffnet. Dies führt zur Freisetzung des hemmenden Zuckermoleküls. In Cyanobakterien wird Rubisco in spezielle Mikro-Kompartimente, Carboxysomen genannt, verpackt wird. Dort wird eine hohe Konzentration von CO2 erzeugt, um die Funktion von Rubisco zu erleichtern.

In einer früheren Studie zeigten Hayer-Hartl und ihr Team, wie Rubisco über Interaktionen mit sogenannten SSUL-Domänen im Gerüstprotein CcmM in Carboxysomen rekrutiert wird. Interessanterweise fanden die Forscher nun heraus, dass Rca mit einem sehr ähnlichen Trick in Carboxysomen verpackt wird. Das Rca-Hexamer enthält ebenfalls SSUL-Domänen, die während der Carboxysomenbildung an Rubisco andocken. Dadurch wird sichergestellt, dass im Inneren der Carboxysomen genügend Rca vorhanden ist, um seine wesentliche Reparaturfunktion zu erfüllen. Somit funktioniert Rca nicht nur bei der Rubisco-Aktivierung, sondern vermittelt auch seine eigene Rekrutierung in Carboxysomen.

Manajit Hayer-Hartl fasst zusammen: "Rca ist absolut notwendig, damit Rubisco optimal funktionieren kann. Die Entschlüsselung des Rca-Mechanismus und seiner Doppelfunktion in Cyanobakterien wird uns in Zukunft weiter helfen, die Photosynthese effektiver zu gestalten. Hoffentlich bringt uns dies unserem Ziel, der Steigerung der landwirtschaftlichen Produktivität, näher", so Hayer-Hartl.

Original Publikation:
M. Flecken, H. Wang, L. Popilka, F.U. Hartl, A. Bracher and M. Hayer-Hartl:
“Dual Functions of a Rubisco Activase in Metabolic Repair and Recruitment to Carboxysomes”
Cell, September 2020. https://doi.org/10.1016/j.cell.2020.09.010

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