Pressemitteilungen aus der Abteilung Baumeister

Pionier der Mikroskopie: Wolfgang Baumeister erhält Stifterverbandspreis 2019
Der Biophysiker hat mit der Kryo-Elektronentomographie die molekulare Strukturbiologie revolutioniert [mehr]
Zelluläres Gedränge

Zelluläres Gedränge

2. Juli 2018
Sind Sie jemals mitten in einer Menschenmenge stecken geblieben? Je enger die Menschen stehen, desto schwieriger wird es sich in der Menge fortzubewegen. Manchmal wird es so eng, dass Sie sich überhaupt nicht mehr bewegen können. Falls sich das unangenehm für Sie anhört, dann würden sie wahrscheinlich nicht innerhalb einer Zelle leben wollen, wo Proteine und andere Moleküle dicht gepackt vorliegen. Dieses dichte Gedränge, „Crowding” genannt, ist sehr wichtig für die Zelle — es bringt die Moleküle in Kontakt, so dass sie interagieren können und die chemischen Reaktionen ablaufen, die die Zelle zum Leben benötigt. Tatsächlich werden viele Erkrankungen durch Veränderungen im molekularen Crowding hervorgerufen, die ungewollte und schädliche Interaktionen zwischen Proteinen herbeiführen können. Trotz seiner Wichtigkeit bleibt es ein Rätsel wie dieses Crowding innerhalb der Zelle kontrolliert wird. Durch eine Kombination aus Methoden der Biophysik, Zellbiologie, physikalischen Prozessmodellierung und Kryoelektronentomographie hat ein internationales Team von Forschern an der New York University (NYU) und dem Max-Planck-Institut für Biochemie (MPIB) entdeckt, dass der mTORC1 Signalweg die Konzentration von Ribosomen in der Zelle kontrolliert. Dadurch wird das Crowding beeinflusst, sowie die Fähigkeit von Proteinen miteinander zu interagieren und phasen-getrennte Kompartimente zu bilden. Diese Studie wurde kürzlich in der Fachzeitschrift Cell veröffentlicht. [mehr]
<p style="text-align: left;" align="center">Wolfgang Baumeister erhält den Ernst Jung-Preis</p>
Die Ernst Jung-Medaille für Medizin in Gold würdigt das Lebenswerk von Wissenschaftlern, die einen bedeutenden Beitrag zum medizinischen Fortschritt leisten. In diesem Jahr erhält sie der Münchner Biophysiker Wolfgang Baumeister für seine Arbeiten auf dem Gebiet der Kryo-Elektronenmikroskopie, sowie der Strukturaufklärung von großen makromolekularen Protein-komplexen. Wolfgang Baumeister ist Direktor am Max-Planck-Institut für Biochemie in Martinsried bei München. Verbunden mit der Auszeichnung ist ein Stipendium in Höhe von 30.000 Euro, die Baumeister an einen Nachwuchswissenschaftler seiner Wahl vergeben kann. Der Preis wurde am 4. Mai 2018 in Hamburg verliehen. [mehr]
<p style="text-align: left;" align="center">Die Entschlüsselung der Struktur des Huntingtin Proteins</p>
Vor 25 Jahren wurde die Ursache der Huntington-Krankheit entdeckt. Mutationen auf einem einzigen Gen, dem Huntingtin Gen, führen zu einer fehlerhaften Form des gleichnamigen Proteins. Jetzt haben Forscher mit Hilfe der Kryo-Elektronenmikroskopie, der jüngst mit dem Nobelpreis ausgezeichneten Methode, die dreidimensionale, molekulare Struktur des gesunden menschlichen Huntingtin-Proteins entschlüsselt. Diese ermöglicht nun dessen funktionelle Analyse. Ein verbessertes Verständnis von Struktur und Funktion des Huntingtin-Proteins könnte in Zukunft zur Entwicklung neuer Behandlungsmöglichkeiten beitragen. Die Arbeit der Forscher vom Max-Planck-Institut für Biochemie in Martinsried und der Universität Ulm wurde jetzt im Fachjournal Nature vorgestellt. [mehr]
<p style="text-align: left;" align="center">Die Wächter des Tores</p>

Die Wächter des Tores

11. Dezember 2017
Damit Proteine aus dem Zytoplasma in den Zellkern gelangen, müssen sie ein Tor passieren, den sogenannten Kernporenkomplex (NPC). Bisher ist jedoch nicht bekannt, ob die Zelle die Proteine überwachen kann, die durch den NPC wandern. Mit Hilfe der in-situ-Kryo-Elektronentomographie untersuchten Wissenschaftler des Max-Planck-Instituts für Biochemie blitzschnell eingefrorene Zellen im lebensechten Zustand. Sie fanden heraus, dass NPCs mit Proteasomen, molekularen Maschinen, umgeben sind. Proteasomen bauen fehlgefaltete Proteine ab und schützen die Zelle dadurch vor Schäden. Die NPC-gebundenen Proteasomen überwachen den Transport durch den NPC, um sicherzustellen, dass nur korrekt gefaltete Proteine in den Kern oder aus ihm heraus gelangen. Die Studie wurde im Journal PNAS veröffentlicht. [mehr]
Unkraut im Gehirn

Unkraut im Gehirn

7. September 2017
Alzheimer, Parkinson und Huntington – neurodegenerative Krankheiten haben eine Gemeinsamkeit: In den Nervenzellen der Patienten sammeln sich giftige Proteinablagerungen an. Sind diese Aggregate erst einmal vorhanden, wuchern sie wie Unkraut. Ob und wie die Ablagerungen Nervenzellen schädigen und zu deren Absterben führen, ist bisher noch weitgehend ungeklärt. Ein detaillierter Einblick in die dreidimensionale Struktur der Proteinaggregate soll den Forschern helfen, dieses Rätsel zu lösen. Wissenschaftler am Max-Planck-Institut für Biochemie in Martinsried bei München konnten jetzt mittels Kryo-Elektronentomographie ein hochauflösendes, dreidimensionales Modell der für die Huntington-Krankheit verantwortlichen Huntingtin-Aggregate erstellen. Die Ergebnisse wurden im Journal Cell veröffentlicht. [mehr]
Die Batteriefächer der 26S-Protein-Recyclinganlage
Der Abbau von Proteinen und die Wiederverwendung Ihrer Grundbausteine ist ein überlebenswichtiger Prozess in Zellen. Forscher am Max-Planck-Institut für Biochemie zeigen jetzt im Fachjournal PNAS die detaillierte Struktur der menschlichen Protein-Recyclinganlage, dem sogenannten 26S Proteasom, in fast atomarer Auflösung. Dies ermöglichte es den  Wissenschaftlern unter anderem energieliefernde Moleküle am 26S Proteasom zu untersuchen, die notwendig sind, damit das Proteasom arbeitet. Das Wissen über den genauen Aufbau bietet die Grundlage zur Entwicklung von Medikamenten für die Krebstherapie und gegen neurodegenerative Krankheiten. [mehr]
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