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Original 1530546509

Zelluläres Gedränge

2. Juli 2018
Sind Sie jemals mitten in einer Menschenmenge stecken geblieben? Je enger die Menschen stehen, desto schwieriger wird es sich in der Menge fortzubewegen. Manchmal wird es so eng, dass Sie sich überhaupt nicht mehr bewegen können. Falls sich das unangenehm für Sie anhört, dann würden sie wahrscheinlich nicht innerhalb einer Zelle leben wollen, wo Proteine und andere Moleküle dicht gepackt vorliegen. Dieses dichte Gedränge, „Crowding” genannt, ist sehr wichtig für die Zelle — es bringt die Moleküle in Kontakt, so dass sie interagieren können und die chemischen Reaktionen ablaufen, die die Zelle zum Leben benötigt. Tatsächlich werden viele Erkrankungen durch Veränderungen im molekularen Crowding hervorgerufen, die ungewollte und schädliche Interaktionen zwischen Proteinen herbeiführen können. Trotz seiner Wichtigkeit bleibt es ein Rätsel wie dieses Crowding innerhalb der Zelle kontrolliert wird. Durch eine Kombination aus Methoden der Biophysik, Zellbiologie, physikalischen Prozessmodellierung und Kryoelektronentomographie hat ein internationales Team von Forschern an der New York University (NYU) und dem Max-Planck-Institut für Biochemie (MPIB) entdeckt, dass der mTORC1 Signalweg die Konzentration von Ribosomen in der Zelle kontrolliert. Dadurch wird das Crowding beeinflusst, sowie die Fähigkeit von Proteinen miteinander zu interagieren und phasen-getrennte Kompartimente zu bilden. Diese Studie wurde kürzlich in der Fachzeitschrift Cell veröffentlicht. [mehr]
Original 1529599573

Aus-Schalter für Nebenwirkungen

21. Juni 2018
Opioide sind starke Schmerzmittel, die ihre Wirkung im Gehirn entfalten, aber auch eine Reihe schädlicher Nebenwirkungen haben – unter anderem können sie abhängig machen. Forscher haben jetzt ein Verfahren entwickelt, das tiefere Einblicke in die Reaktion des Gehirns auf Opioide erlaubt. Sie stellten mittels Massenspektrometrie Veränderungen der Protein-Phosphorylierungsmuster – der molekularen Schalter der Proteine – in fünf verschiedenen Regionen des Gehirns fest und ordneten sie den erwünschten und unerwünschten Wirkungen der Opioidbehandlung zu. Auf der Grundlage dieser in der Fachzeitschrift Science veröffentlichten Ergebnisse sollen neuartige Arzneimittel-Targets identifiziert werden, um eine neue Klasse von Schmerzmitteln mit weniger Nebenwirkungen zu entwickeln. Die Studie wurde von Wissenschaftlern des Max-Planck-Instituts für Biochemie (MPIB) in Zusammenarbeit mit Forschern der Medizinischen Universität Innsbruck, Österreich, der Universität Innsbruck und der Temple University, USA durchgeführt. [mehr]
Original 1529394588

Tag it EASI - neue Methode zur genauen Proteinbestimmung

18. Juni 2018
Auf dem Weg zur personalisierten Medizin zeigt sich, dass die Analyse von Proteinen einen immer höheren Stellenwert einnimmt. Die Messmethodik der Wahl ist hierfür die Massenspektrometrie. Wissenschaftler am Max-Planck-Institut für Biochemie haben die neue Markierungsmethode EASI-tag für Proteine entwickelt. Sie ermöglicht es, dass verschiedene Proben mit konventionellen Massenspektrometern gleichzeitig analysiert werden können. Im Vergleich zu früheren Verfahren, können Mengenunterschiede zwischen den Proben sehr genau bestimmt werden. Die Methodik wurde jetzt im Fachjournal Nature Methods vorgestellt.   [mehr]
Original 1525873186

Wolfgang Baumeister erhält den Ernst Jung-Preis

4. Mai 2018
Die Ernst Jung-Medaille für Medizin in Gold würdigt das Lebenswerk von Wissenschaftlern, die einen bedeutenden Beitrag zum medizinischen Fortschritt leisten. In diesem Jahr erhält sie der Münchner Biophysiker Wolfgang Baumeister für seine Arbeiten auf dem Gebiet der Kryo-Elektronenmikroskopie, sowie der Strukturaufklärung von großen makromolekularen Protein-komplexen. Wolfgang Baumeister ist Direktor am Max-Planck-Institut für Biochemie in Martinsried bei München. Verbunden mit der Auszeichnung ist ein Stipendium in Höhe von 30.000 Euro, die Baumeister an einen Nachwuchswissenschaftler seiner Wahl vergeben kann. Der Preis wurde am 4. Mai 2018 in Hamburg verliehen. [mehr]
Original 1524057603

Charles F. Kettering Preis für Manajit Hayer-Hartl

2. Mai 2018
Manajit Hayer-Hartl, Leiterin der Forschungsgruppe „Chaperoninvermittelte Proteinfaltung“ am Max-Planck-Institut für Biochemie in Martinsried erhält den Charles F. Kettering Preis 2018. Der von der Amerikanischen Gesellschaft für Pflanzenbiologen vergebene Preis ehrt exzellente Forschung im Bereich der Photosynthese. Hayer-Hartls Arbeit bringt neue Einblicke in die Biologie der Chloroplasten-Protein-Chaperone und hilft, viele Aspekte im Photosynthesefeld voranzutreiben. Dies beinhaltet die Lösung vieler langjähriger Herausforderungen, die mit der Rubisco-Forschung verbunden sind. Ihre Arbeit hat das Interesse an der Erforschung von Rubisco dramatisch erhöht und das Interesse an ihr neu belebt. Ihre Arbeiten haben zum erfolgreichen Zusammenbau des Pflanzen-Rubisco unter Aufrechterhaltung der Aktivität in E. coli geführt, einer Frage, der viele prominente Wissenschaftler seit fast 50 Jahren auf der Spur waren. Die Preisverleihung findet auf der jährlichen Tagung der Gesellschaft im Juli in Montreal, Kanada, statt. [mehr]
Original 1524574908

Blitzlicht aus der Nanowelt

24. April 2018
Während den meisten Menschen DNA als Träger der Erbinformation bekannt ist, nutzen heute Wissenschaftler die DNA aufgrund ihrer physikalischen Eigenschaften als Grundbausteine um nanometerkleine Objekte herzustellen. Diese Technik heißt DNA-Origami. Mit einem superauflösenden Mikroskopie-Verfahren ist es Forschern vom Max-Planck-Institut für Biochemie erstmals gelungen, alle Stränge einer DNA-Nanostruktur sichtbar zu machen. Dies kann zukünftig helfen, deren Design für neuartige biologische und biophysikalische Anwendungen zu optimieren. Die Ergebnisse Arbeit wurden im Fachmagazin Nature Communications veröffentlicht. [mehr]
Original 1524034841

Robuste Musterbildung

17. April 2018
Lebenswichtige Prozesse wie die Zellteilung müssen unter diversen zellulären Bedingungen stabil sein. Die richtige Verteilung von Proteinen in der Zelle ist hierbei entscheidend.  Forscher vom Max-Planck-Institut für Biochemie in Martinsried haben jetzt in Kooperation mit Kollegen der Ludwig-Maximilians-Universität (LMU) in München untersucht, welche Mechanismen die Musterbildung unempfindlich gegen Konzentrationsänderungen der Proteine machen. Dafür verwendeten die Wissenschaftler einer Kombination aus mathematischer Modellierung und einem experimentellen, minimalen Ansatz im Labor um die grundlegenden Prinzipien zu verstehen.  Von den Ergebnissen berichten die Wissenschaftler im Fachmagazin PNAS. [mehr]
 
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