von Blume

Das trans-Golgi-Netzwerk (TGN) ist der zentrale Knotenpunkt für Proteintransport innerhalb von Zellen und aus diesen heraus. Da Proteintransport zellbiologisch unerlässlich ist, ist streng reguliert, welche Proteine in Transportvesikel verpackt und transportiert werden. Der Ablauf der Verpackung von Proteinen, die kein Signalmotiv tragen, ist jedoch weitgehend unverstanden. Eine neue in Developmental Cell erschienene Studie der Gruppe von Julia von Blume am Max-Planck-Institut für Biochemie in Martinsried in Kooperation mit Christopher Burds Forschungsgruppe an der Universität Yale, USA, hat nun gezeigt, dass die Sortierung der Proteine in die Vesikel und die Fettsynthese am TGN molekular gekoppelt sind. mehr

Julia von Blume erhält für 5 Jahre das Heisenberg Stipendium der Deutschen Forschungsgemeinschaft und das mit 900 000 Euro dotierte Perspektiven-Programm „Plus 3“ der Boehringer Ingelheim Stiftung. Die begehrten Programme unterstützen hochkarätige Wissenschaftler auf ihrem Weg zu einer Professur. mehr

Proteine übernehmen innerhalb und außerhalb von Zellen, wie kleine Maschinen, bestimmte Aufgaben. COMP und LysC zum Beispiel sind in Zellzwischenräumen aktiv. Doch wie kommen diese Proteine nach ihrer Produktion im Zellinneren zu ihrem Einsatzgort? Julia von Blume, Leiterin der Forschungsgruppe „Molekulare Grundlagen des Proteintransports“ am Max-Planck-Institut für Biochemie in Martinsried konnte jetzt zeigen, dass in speziellen Abteilung der zellulären Postzentrale, dem Golgi-Apparat, Kalzium und das Transportprotein Cab45 eine zentrale Rolle spielen. Durch das einströmende Kalziumsignal in den Golgi-Apparat ändert Cab45 seine Form, lagert sich zusammen und tritt nur mit Proteinen in Kontakt, die außerhalb der Zelle Ihre Arbeit verrichten – ein zentraler Baustein im bisher unbekannten Sortiermechanismus der zellulären „Exportabteilung“. mehr

Zellen in einem Organismus kommunizieren miteinander über Botenstoffe. Dies sind oftmals Proteine wie beispielsweise Hormone, die nach ihrer Produktion im Inneren der Zellen nach außen geschleust und an die Umgebung abgegeben werden. Wie genau dieser Exportvorgang aber im Einzelnen abläuft, ist bislang unklar. Forscher am Max-Planck-Institut für Biochemie (MPIB) in München-Martinsried konnten nun sehr detailliert zeigen, wie die ‚Poststelle der Zelle‘ einige der Proteine zuordnet, die aus der Zelle befördert werden. „Der gefundene Mechanismus steuert die korrekte Sortierung der Proteine und ist somit essenziell für den menschlichen Organismus“, verdeutlicht Julia von Blume, Forschungsgruppenleiterin am MPIB. mehr