2005

An den magnetischen Feldlinien der Erde orientieren sich nicht nur Zugvögel. Auch vermeintlich "einfach" organisierte Bakterien haben im Lauf der Evolution die Fähigkeit entwickelt, das Magnetfeld für die Suche nach optimalen Lebensbedingungen zu nutzen. Solche "magnetotaktischen" Mikroorganismen verwenden einen zellulären Mini-Kompass, der aus einer Kette von einzelnen Nano-Magneten, den Magnetosomen, besteht und die gesamte Bakterienzelle wie eine Kompassnadel im magnetischen Feld ausrichtet. Bisher war es ein Rätsel, wie die Einzeller es schaffen, ihre Magnetosomen entgegen ihrer wechselseitigen magnetischen Anziehung in einer stabilen Kette anzuordnen. Mit modernen molekulargenetischen und bildgebenden Verfahren ist es jetzt Forschern des Bremer Max-Planck-Instituts für marine Mikrobiologie und des Max-Planck-Instituts für Biochemie in Martinsried gelungen, das für die Entstehung der Magnetosomenketten verantwortliche Protein zu identifizieren. Sie konnten zeigen, dass dieses Protein die Magnetosomen entlang einer bisher unbekannten Zellskelett-Struktur ausrichtet. Damit gelang erstmals der Nachweis, dass die Magnetosomenkette genetisch exakt reguliert wird. Zudem handelt es sich dabei um eine der komplexesten Strukturen, die bisher in bakteriellen Zellen gefunden wurden - vergleichbar jenen Zellorganellen, die man bisher nur von höheren Organismen kennt (Nature, Advanced Online Publication, 20. November 2005). mehr

Das Genom eines weiteren unter Extrembedingungen lebenden Mikroorganismus ist entschlüsselt. Durch Analyse des Genoms von Natronomonas pharaonis haben die Wissenschaftler der Abteilung Membranbiochemie des Max-Planck-Instituts für Biochemie jene Überlebens-Strategien aufgedeckt, mit denen das Archaeon unter tödlichen Umweltbedingungen noch bestens gedeihen kann. In der neuesten Ausgabe der internationalen Fachzeitschrift GENOME RESEARCH präsentieren Professor Dieter Oesterhelt und seine Kollegen ihre Ergebnisse (GENOME RESEARCH, Oktober 2005). mehr

Das Wunder des Lebens: Eine Eizelle verschmilzt mit einer Samenzelle und aus der befruchteten Zelle entsteht schließlich nach zigtausend Zellteilungen ein Mensch. Die einzelnen Schritte des Zellteilungszyklus sind bekannt, ihre Programmierung, d.h. jene komplexen Signalketten, die die Zellteilung steuern, hingegen noch nicht vollständig. Insbesondere ein Rätsel blieb bisher ungelöst: Die Eizellen von Wirbeltieren befinden sich vor ihrer Befruchtung in einer Ruhephase. Erst mit der Befruchtung wird der letzte Schritt der Zellteilung (die Meiose-Phase II), die zur Reduktion des Chromosomensatzes in der Zelle führt, tatsächlich vollendet. Dies ist eine wichtige Voraussetzung für die Neukombination der Erbanlagen bei der sexuellen Fortpflanzung. Max-Planck-Wissenschaftlern aus Martinsried ist es nun gelungen, den entscheidenden Faktor dieses Zellgeschehens zu identifizieren und damit eine seit 30 Jahren andauernde Diskussion in der Zellbiologie einen wichtigen Schritt voranzubringen (Nature, advanced online publication, 28. August 2005). mehr

Ulrich Hartl mit Ernst Jung-Preis für Medizin geehrt

Gemeinsam mit Professor Ernst Hafen, Zoologisches Institut/Universität Zürich hat Professor F. Ulrich Hartl, Max-Planck-Institut für Biochemie, Abtl. Zelluläre Biochemie/München-Martinsried, den mit 250.000 Euro dotierten Ernst Jung-Preis für Medizin erhalten. Mit diesem Preis werden „bahnbrechende medizinische Forschungen ausgezeichnet und weiter gefördert“. mehr

Professor Wolfram Zillig, Emeritus-Direktor des Max-Planck-Instituts (MPI) für Biochemie in Martinsried, ist am 23. April verstorben. Seinen 80. Geburtstag, Ende Mai, wollten die ehemaligen Schüler und Kollegen mit einem Symposium Anfang Juni feiern. Jetzt wird es ein Gedenksymposium werden. mehr

Sterbehelfer in der Zelle - Max-Planck-Forscher klären auf, wie überflüssige Proteine durch
Transportmoleküle zur Abbaumaschinerie der Zelle geleitet werden

Zellen verfügen über eine effiziente Maschinerie, die den schnellen Abbau von Proteinen gewährleistet. Bei diesem sogenannten Ubiquitin-Proteasom-System werden überflüssige Proteine zunächst durch eine Markierung mit dem kleinen Protein Ubiquitin gekennzeichnet, bevor sie im Proteasom, dem Protein-Schredder der Zelle, abgebaut werden. Fehler in diesem Abbauprogramm können Ursachen für diverse Krankheiten sein oder eine Missregulation von zellulären Prozessen nach sich ziehen. Wissenschaftler am Max-Planck-Institut für Biochemie haben nun herausgefunden, wie Proteine, die für den Abbau mit Ubiquitin markiert sind, zum Proteasom gelangen. Die Zellbiologen um Professor Stefan Jentsch veröffentlichen ihre Ergebnisse jetzt in der Fachzeitschrift Cell (Cell, 14. Januar 2005). mehr

Dreidimensionale kryoelektronenmikroskopische Bilder aus dem Max-Planck-Institut für Biochemie und dem European Molecular Biology Laboratory (EMBL) liefern jetzt erstmals eindeutige Beweise für das Vorhandensein und die genaue Struktur des Zellskeletts eines der kleinsten Lebewesen, des Mycoplasmas Spiroplasma melliferum. Mit diesen Einblicken sind die Wissenschaftler in der Lage, bisherige Modelle und Theorien über den Aufbau dieses Zellskeletts und dessen Funktionsweise bei der spiralförmigen Fortbewegung dieser Mikroorganismen zu verwerfen bzw. mit neuen Details zu ergänzen. In der neuesten Ausgabe von "Science" veröffentlichen die Wissenschaftler aus Martinsried und Heidelberg erstmalig ihre neuen Bilder und Ergebnisse (Science, 21. Januar 2005). mehr

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