Proteine für den Export – zelluläre Poststelle 

9. Mai 2016

Proteine übernehmen innerhalb und außerhalb von Zellen, wie kleine Maschinen, bestimmte Aufgaben. COMP und LysC zum Beispiel sind in Zellzwischenräumen aktiv. Doch wie kommen diese Proteine nach ihrer Produktion im Zellinneren zu ihrem Einsatzgort? Julia von Blume, Leiterin der Forschungsgruppe „Molekulare Grundlagen des Proteintransports“ am Max-Planck-Institut für Biochemie in Martinsried konnte jetzt zeigen, dass in speziellen Abteilung der zellulären Postzentrale, dem Golgi-Apparat, Kalzium und das Transportprotein Cab45 eine zentrale Rolle spielen. Durch das einströmende Kalziumsignal in den Golgi-Apparat ändert Cab45 seine Form, lagert sich zusammen und tritt nur mit Proteinen in Kontakt, die außerhalb der Zelle Ihre Arbeit verrichten – ein zentraler Baustein im bisher unbekannten Sortiermechanismus der zellulären „Exportabteilung“.

Damit bestimmte Protein außerhalb der Zelle ihren Bestimmungsort erreichen, werden sie in der zellulären Poststation, in kleine Bläschen verpackt und an die Zelloberfläche geleitet.

Der Golgi-Apparat in Zellen wird oft als Poststation bezeichnet. Die Proteine, die wie kleine Maschinen in den Zellen lebenswichtige Aufgaben übernehmen, müssen nach ihrer Produktion an die spezifischen Bestimmungsorte geleitet werden. Im Golgi-Apparat werden verschiedenste Proteine sortiert und in Vesikel, also kleine Fettbläschen, verpackt.

Neben den residenten Proteinen, die Funktion in der Zelle übernehmen, gibt es auch eine Vielzahl von Botenstoffen oder Stützproteine, die außerhalb der Zellen ihren Einsatzort haben. Julia von Blume vom Max-Planck-Institut für Biochemie beschäftigt sich seit langem mit der Fragen, wie im Golgi-Apparat unterschieden werden kann, welche Proteine verpackt und nach außen transportiert werden müssen und welche nicht.  Im speziellen schaute sie sich die Proteine COMP  und LysC an. COMP Die steht außerhalb der Zelle mit Kollagen in Kontakt.

Zusammen mit Ihrem Team konnte sie jetzt zeigen, dass Kalzium und Cab45 für den Sortiermechanismus im Golgi-Apparat notwendig sind. Das Kalziumsignal, was über die kleine SPCA1-Pumpe einströmt führt dazu, dass sich das Protein Cab45 aus vielen Einzelteilen zusammenlagert. „Dies geschieht an einem bestimmten Bereich im Golgi-Apparat“, erklärt von Blume. „Wir können sagen, wir haben die Exportabteilung in der zellulären Poststation entdeckt, denn nur dort, in den sogenannten Mikrodomainen, bindet das zusammengelagerte Cab45 Proteine wie COMP und LysC“. Die Proteine werden dann in kleine Vesikel verpackt und an die Zelloberfläche geleitet.

Im nächsten Schritt möchten wir herausfinden, ob für die Freisetzung von CAb45 von COMP und LysC das Kalziumlevel wieder kontrolliert gesenkt werden muss oder ob es einen anderen Mechanismus gibt. „Langfristig möchte ich jeden einzelnen Transportschritt verstehen, der benötigt wird um die Proteine an ihren Bestimmungsort zu bringen“, fasst von Blume zusammen.

Originalpublikation:
A. H. Crevenna, B. Blank, A. Maiser, D. Emin, J. Prescher, G. Beck, C. Kienzle, K. Barntnik, B. Habermann, M. Pakdel, H. Leonhardt, D. C. Lamb, J. von Blume: Secretory cargo sortin by Ca2+-dependent Cab45 oligomerization at the trans-Golgi Network. Journal of Cell Biology, Mai 2016
DOI: 10.1083/jcb.201601089

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