Geraten Proteine unter Stress, verlieren sie ihre Fassung und können ihre Aufgaben nicht mehr richtig wahrnehmen. Glücklicherweise besitzt jede Zelle eine Maschinerie, die in solchen Situationen hilft. Dazu gehört auch das Protein DegP, das über die Fähigkeit verfügt, gestresste Proteine wieder in Form zu bringen. Gelingt ihm das jedoch nicht, ändert DegP seine Einstellung und - statt zu reparieren - liquidiert es die geschädigten Proteine, bevor sie der Zelle gefährlich werden können. Wissenschaftlern vom Max-Planck-Institut für Biochemie (Martinsried) in der von Nobelpreisträger Prof. Robert Huber geleiteten Abteilung "Strukturforschung" ist es jetzt gelungen, die dreidimensionale Struktur von DegP aufzuklären und wichtige Einsichten zu liefern, wie diese molekulare Maschine über "Reparatur oder Verschrottung" anderer Proteine entscheidet (Nature, 28. März 2002). Dieses Wissen hat auch Bedeutung für ein besseres Verständnis der zellulären Vorgänge bei neurodegenerativen Erkrankungen.
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