Presseseite F. Ulrich Hartl

Die Form muss gewahrt werden

Erst durch Faltung erhalten Proteine die korrekte Form und können ihre Aufgaben in der Zelle erfüllen. Fehler können zu Krankheiten wie Alzheimer oder Parkinson führen. Wer aber passt auf, dass nichts schief geht? Franz-Ulrich Hartl und sein Team widmen sich der Struktur der beteiligten Moleküle und den zugrunde liegenden Mechanismen.

Das Chaperonin GroEL/GroES hilft anderen Proteinen dabei, die richtige Form zu erhalten.

Proteine sind aus langen Aminosäureketten zusammengesetzte Moleküle mit einer sehr komplexen Struktur. Deshalb gibt es viele Millionen Möglichkeiten, wie sie gefaltet werden können – doch nur eine ist die richtige. Sie garantiert, dass ein Protein seine Aufgaben erfüllen kann. „Zelluläre Anstandsdamen“, die Chaperone, sorgen dafür, dass Proteine die korrekte Form erhalten. Mit ihrer Hilfe finden nur die richtigen Teile eines frisch produzierten Proteins zueinander, sodass die korrekte dreidimensionale Struktur entsteht.

Anstandsdamen bei der Arbeit

Eine spezielle Untergruppe der Chaperone sind die Chaperonine. Diese zylindrisch geformten Proteinkomplexe mit Deckel schirmen in ihrem Inneren Proteine während der Faltung ab. Für das Chaperonin GroEL/GroES konnten die Forscher schon zeigen, dass es nicht nur einen geschützten Raum für die Faltung zur Verfügung stellt, sondern diese auch aktiv unterstützt. Eventuell kann es sogar entstandene Fehlfaltungen korrigieren.

Schief gewickelt

Fehlgefaltete Proteine verklumpen schnell zu Aggregaten, die sich in der Zelle ablagern und sie schädigen. Neurodegenerative Krankheiten wie Alzheimer, Parkinson oder Huntington können die Folge sein. Die zellulären Anstandsdamen können das verhindern. Die Erforschung und Aufklärung ihrer Struktur und Funktionsmechanismen könnten daher einen wesentlichen Beitrag zur Entwicklung neuer Therapiemöglichkeiten leisten.


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