2008

Prof. Dr. Axel Ullrich, Direktor der Abteilung Molekularbiologie am MPI für Biochemie, wurde am 15. Dezember 2008 in Dubai, Vereinigte Emirate, mit dem Sheikh Hamdan Bin Rashid Al Maktoum Award for Medical Sciences ausgezeichnet. mehr

Multitaskingtalent MaxQuant schafft über Nacht, wofür vorher bis zu einem halben Jahr eingerechnet werden musste: Die von Wissenschaftlern des Max-Planck-Instituts für Biochemie entwickelte Software identifiziert schneller und genauer als jede bisherige Methode, welche Proteine in einer Zelle produziert werden. Voraussetzung dafür ist, dass die Proteine vorher auf eine bestimmte Art und Weise markiert und in einem Massenspektrometer analysiert werden. Als Ergebnis der massenspektrometrischen Analyse von Proteinen erhält man oft mehrere hunderttausend Messwerte, die bestimmten Molekülen zugeordnet werden müssen – bisher eine zeitintensive und mühselige Angelegenheit und ein prinzipieller technologischer Engpass. MaxQuant dagegen wird mit der Datenflut spielend fertig: Bis in geringste Konzentrationsbereiche hinunter identifiziert das Programm auf Knopfdruck bis zu 73 Prozent der in der Probe vorhandenen Peptide (Proteinbausteine), während dies ohne MaxQuant meist nur für 10-20 Prozent gelang. Dieser Erfolg stellt einen großen Fortschritt für die Proteinforschung dar, da die Identifizierung und Quantifizierung des zellulären Inventars an Proteinen nun wesentlich erleichtert wird. Das in der renommierten Fachzeitschrift „Nature Biotechnology“ veröffentlichte Programm steht ab sofort der Wissenschaftsgemeinde kostenlos zur Verfügung. (NATURE Biotechnology, Online Publikation 30.November 2008). mehr

Professor F.-Ulrich Hartl, Direktor der Abteilung Zelluläre Biochemie, erhält gemeinsam mit Arthur Horwich, Yale University School of Medicine, den Louisa Gross Howitz Prize 2008. Die beiden Wissenschaftler werden für ihre gemeinsame Forschung zur Faltung von Proteinen ausgezeichnet, mit der sie wesentlich zum Verständnis der Alzheimer Erkrankung, von Chorea Huntington, Cystischer Fibrose und anderer schweren Erkrankungen beigetragen haben. Professor Hartl wird am 25. November 2008 mit dem Preis ausgezeichnet werden. mehr

Schon seit 30 Jahren versuchen Forscher, die Gesamtheit der Proteine (Proteome) in einem Organismus zu erfassen. Doch technologische Grenzen machten dies bisher nicht möglich. Nun ist es Wissenschaftlern am Max- Planck-Institut für Biochemie in Martinsried gelungen, insgesamt 4399 verschiedene Proteine der Bäckerhefe zu identifizieren. Die Forscher zeigten zudem, wie sich das Protein-Set der Hefe im Laufe ihres Lebenszyklus ändert. In einer weiteren Veröffentlichung stellen die Wissenschaftler eine neue Methode vor, mit der sich Proteine, die von einem Gen reguliert werden, deutlich besser finden lassen als mit der herkömmlichen Micro-Array-Methode. (Nature Online, 29. September 2008 und Molecular Cell, 5. September 2008). mehr

Fettsäuren gehören zu den unverzichtbaren Bausteinen aller lebenden Zellen. Ohne sie könnten die Zellen zum Beispiel keine Membranen bilden und sich auch nicht teilen. Sie werden von Fettsäuresynthasen hergestellt, was diese Enzyme zu vielversprechenden Zielmolekülen in der Bekämpfung von Krankheitserregern macht. Denn Bakterien und Pilze gehen ohne funktionierende Fettsäuresynthasen zugrunde. Oft aber blockieren Antibiotika mit entsprechender Wirkung auch menschliche Fettsäuresynthasen, die den Enzymen aus Bakterien und Pilzen extrem ähnlich sind. Ein Forscherteam um Martin Grininger und Dieter Oesterhelt vom Max-Planck-Institut für Biochemie konnte nun erstmals die molekulare Struktur der Fettsäuresynthase aus Hefe während der Hemmung durch ein Antibiotika entschlüsseln. Diese Ergebnisse liefern wichtige Einblicke in die Synthese von Fettsäuren und könnten für die Entwicklung hochspezifischer Antibiotika, wie auch neuartiger Krebstherapeutika genutzt werden. (PNAS, Early Edition, 25.08.2008) mehr

Herpesviren etablieren sich nach einer Infektion lebenslang im Organismus und können immer wieder erneut zum Ausbruch einer Krankheit führen. Molekulare Details des Infektionsvorgangs waren bisher auf zellulärer Ebene noch nicht bekannt. Ulrike Maurer und Kay Grünewald vom Max-Planck-Institut für Biochemie und Beate Sodeik von der Medizinischen Hochschule Hannover zeigen jetzt detailliert, wie das Virus seine Wirtszelle befällt und in sie eindringt. Sie veröffentlichen ihre neuesten Ergebnisse in der aktuellen Ausgabe der Zeitschrift Proceedings of the National Academy of Sciences of the U.S.A. (PNAS, 29.7.2008). mehr

Die korrekte Faltung von Proteinen (Eiweißen) in der Zelle ist unbedingt nötig, damit sie ihre natürliche dreidimensionale Struktur erhalten. Nur ein Protein, das “in Form” ist, kann auch seine Aufgaben in der Zelle erfüllen. Anstandsdamen – Chaperone – der Zelle sorgen dafür, dass Proteine die richtige 3D-Form bekommen oder bei Stress nicht dauerhaft verlieren. In menschlichen Zellen bilden Hsp70-Anstandsdamen und ihre Helfer eine zentrale „Faltungsmaschine“. Wissenschaftler des Max-Planck-Instituts für Biochemie in Martinsried bei München veröffentlichen in der aktuellen Ausgabe des Fachjournals Cell wichtige Ergebnisse zur Struktur der Hsp70-Faltungsmaschine und liefern damit völlig neue Details zum Mechanismus der Proteinfaltung (Cell 133, 13. Juni 2008). mehr