Das Europäische Patentamt hat den Forscher Matthias Mann vom Max-Planck-Institut für Biochemie als einen der drei Finalisten im Bereich Forschung nominiert. Mit dem Erfinderpreis werden in fünf Kategorien einzelne Erfinder und Teams ausgezeichnet, die mit ihren Entwicklungen dazu beitragen, technologische Antworten auf die wichtigsten Herausforderungen unserer Zeit zu finden. Die Gewinner werden am 20. Juni 2019 in Wien gekürt. [mehr]

Eine Studie von Forschern aus Deutschland und den USA über krebsassoziierte Fibroblasten liefert neue Therapieansätze. [mehr]

Forscher aus Deutschland und Dänemark entdeckten eine Gruppe von Proteinen, die sich bei präsymptomatischer nicht-alkoholischer Fettleber anreichern. [mehr]

Eine dauerhaft erhöhte Kalorienzufuhr führt zur Einlagerung von Fetttröpfchen in der Leber. Diese sogenannte Fettleber kann das Organ nachhaltig schädigen. Forscher am Max-Planck-Institut für Biochemie (MPIB) in Martinsried bei München haben jetzt die Auswirkungen der Krankheit auf die Leberproteine untersucht. Sie wiesen nach, dass die Lokalisierung und Aktivität zahlreicher Proteine in der Zelle bei der Fettleber verändert sind. Die Studie, die in der Fachzeitschrift Developmental Cell erschien, zeigt den Effekt der Fetteinlagerung auf grundlegende zellbiologische Prozesse der Leber. [mehr]

Die Diagnose Eierstockkrebs gleicht noch heute einem Todesurteil. Nur eine von sechs Patientinnen überlebt mehr als 10 Jahre nach ihrer Erstdiagnose. Ein internationales Forscherteam aus München, Chicago und Kopenhagen hat nun einen molekularen Mechanismus entdeckt, der beim aggressiven Eierstockkrebs ein langfristiges Überleben ermöglicht. Mithilfe der Proteomik identifizierten die Forscher das Protein CT45 als prognostischen Krebszellmarker. Dabei stellte sich heraus, dass dieses Protein das Absterben der Krebszellen durch die Chemotherapie erhöht und das Immunsystem alarmiert. Die Ergebnisse der Arbeit wurden im renommierten Fachblatt Cell vorgestellt. [mehr]

Opioide sind starke Schmerzmittel, die ihre Wirkung im Gehirn entfalten, aber auch eine Reihe schädlicher Nebenwirkungen haben – unter anderem können sie abhängig machen. Forscher haben jetzt ein Verfahren entwickelt, das tiefere Einblicke in die Reaktion des Gehirns auf Opioide erlaubt. Sie stellten mittels Massenspektrometrie Veränderungen der Protein-Phosphorylierungsmuster – der molekularen Schalter der Proteine – in fünf verschiedenen Regionen des Gehirns fest und ordneten sie den erwünschten und unerwünschten Wirkungen der Opioidbehandlung zu. Auf der Grundlage dieser in der Fachzeitschrift Science veröffentlichten Ergebnisse sollen neuartige Arzneimittel-Targets identifiziert werden, um eine neue Klasse von Schmerzmitteln mit weniger Nebenwirkungen zu entwickeln. Die Studie wurde von Wissenschaftlern des Max-Planck-Instituts für Biochemie (MPIB) in Zusammenarbeit mit Forschern der Medizinischen Universität Innsbruck, Österreich, der Universität Innsbruck und der Temple University, USA durchgeführt. [mehr]

Der Herzatlas - Ein gesundes Herz schlägt ungefähr zwei Milliarden Mal im Leben. Dafür sorgen mehr als 10.000 Proteine. Welche und wie viele einzelne Proteine in welchen Zelltypen vorhanden sind, haben  jetzt Forscherinnen und Forscher des Max-Planck-Instituts für Biochemie (MPIB) und des Deutschen Herzzentrums München an der Technischen Universität München (TUM) erfasst. Sie haben den ersten Herzatlas des gesunden menschlichen Herzens, das sogenannte Herzproteom, erstellt. Damit lassen sich in Zukunft Unterschiede zwischen kranken und gesunden Herzen aufdecken.   [mehr]

Zirkadian ist die lateinische Bezeichnung für „ungefähr ein Tag“. Der zirkadiane Rhythmus hat sich entwickelt, damit sich unser Leben an die täglichen Umweltveränderungen anpassen kann: am Tag ist es hell und wärmer und nachts ist es dunkel und kühler. Wissenschaftler vom Max-Planck-Institut für Biochemie in Martinsried haben jetzt mithilfe der Massenspektrometrie gezeigt, dass diesem Rhythmus mehr als 25 Prozent der molekularen Proteinschalter in Mausleberzellen folgen. Diese rhythmischen Schalter sind Bindungsstellen für Phosphatmoleküle, welche die Funktion der Proteine, und somit alle täglichen Stoffwechselvorgänge in den Zellen regulieren und ausüben. Die Studie wurde im Fachmagazin Cell Metabolism publiziert. [mehr]

Internationales Forschungskonsortium entdeckte und bestätigte eine mögliche Zielstruktur für ein Medikament gegen die Parkinson-Krankheit – die LRRK2 Kinase
Unter der Leitung der Michael J. Fox Stiftung für Parkinsonforschung hat ein internationales Forschungskonsortium seine aktuellen Ergebnisse im Fachjournal eLife veröffentlicht. Die Forscher haben gezeigt, dass die LRRK2-Kinase Rab-Proteine hemmt und so zelluläre Transporte reguliert. Mutationen im LRRK2-Gen stehen im engen Zusammenhang mit Parkinson. Die Erkenntnis, dass LRRK2 mit der Funktion von Rab-Proteinen in Verbindung steht ist bahnbrechend. Sie hilft das Verständnis der LRRK2-Störungen bei Parkinson zu verbessern und bietet neue therapeutische Ansätze. Die von Matthias Mann am Max-Planck-Institut für Biochemie entwickelte Proteomtechnologie ist die Grundlage für diese Entdeckung. [mehr]

Untersuchungen des Proteoms sind bislang hoch komplex und bis jetzt eine Sache für Experten. Mit dem Projekt MSMed soll sich das nun ändern – die beteiligten Wissenschaftler wollen neue, robuste Technologien entwickeln die in jedem biologischen und medizinischen Labor routinemäßig einsetzbar sind. Die EU-Kommission fördert dieses Projekt in ihrem Programm “Future and Emerging Technologies” mit 3.7 Million Euro. MSMed wird die Arbeitsabläufe in der Proteinanalytik mittels Massenspektrometrie automatisieren, um damit den Probendurchsatz so zu beschleunigen wie für klinische Labore erforderlich. [mehr]

Ähnlich wie im Mittelalter, als es auf der Erde noch viele weiße Flecken gab, wissen Forscher heute, dass es noch viel Unbekanntes im Mikrokosmos der Zellen zu entdecken gibt. Anstelle des Sextanten und des Kompasses nutzen sie heute die moderne Methode der Massenspektrometrie, um die Welt der Proteine zu entdecken. Besonders das Gehirn, das komplexeste Organ, das der Mensch kennt, steht mit seinen Milliarden Zellen im Fokus. Um die komplexen Gehirnfunktionen zu verstehen, haben Wissenschaftler der Max-Planck-Institute (MPI) für Biochemie in Martinsried und für Experimentelle Medizin in Göttingen erstmals die gesamten Proteine ‒ das Proteom ‒ im erwachsenen Maushirn quantifiziert. Die Informationen, welche Proteine und wie viele von ihnen in den verschiedenen Zellarten und Hirnregionen vorkommen, wurden in einem Proteinatlas zusammengefasst. Die Ergebnisse dieser Studien wurden im Journal Nature Neuroscience veröffentlicht. [mehr]

Komplexes Leben ist nur möglich, weil sich Proteine zusammenfinden, gemeinsam Strukturen bilden und zelluläre Signalwege knüpfen. Wissenschaftlern am Max-Planck-Institut (MPI) für Biochemie in Martinsried bei München und am MPI für Molekulare Zellbiologie und Genetik in Dresden ist es jetzt gelungen, eine detaillierte Karte der menschlichen Proteininteraktionen zu erstellen. Dank einer speziellen massenspektrometrischen Quantifikationsmethode konnten sie erstmals bestimmen, wie stark jede einzelne dieser Interaktionen ist. „Dabei zeigte sich, dass die meisten Interaktionen nur schwach, für den Zusammenhalt des Netzwerks jedoch von entscheidender Bedeutung sind“, erklärt Marco Hein, Erstautor der Studie. Die Ergebnisse wurden jetzt im Journal Cell veröffentlicht. [mehr]

In jeder einzelnen Zelle unseres Körpers gibt es ungefähr 12.000 Eiweißmoleküle, die wie kleine Maschinen funktionieren. Wissenschaftler des Max-Planck-Instituts (MPI) für Biochemie in Martinsried haben jetzt die Methode „EasyPhos“ entwickelt. Mit Hilfe der sogenannten Massenspektrometrie wird angezeigt, welche dieser Molekül-Maschinen gerade aktiviert sind. So konnten sie beobachten, dass die Bindung des Hormons Insulin an die Oberfläche einer Zelle mehr als 1.000 Eiweißmoleküle umschaltet. Die neu entwickelte Methode bestimmt die genauen Stellen, in jedem Protein an der die Aktivierung stattfindet. EasyPhos eignet sich auch, um komplexe, dynamische Prozesse von gesunden und kranken Zellen zu entschlüsseln. Die Ergebnisse wurden heute in der anerkannten Fachzeitschrift Nature Biotechnology veröffentlicht. [mehr]

Unsere Lunge ist permanent widrigen Umwelteinflüssen ausgesetzt, die ihre Zellen schädigen oder gar zerstören können. In einem spezifischen Regenerationsprozess müssen die zerstörten Zellen so schnell wie möglich ersetzt werden. Gemeinsam mit ihren Kollegen vom Helmholtz Zentrum München konnten Wissenschaftler am MPI für Biochemie nun erstmals detaillierte Einblicke in die dynamischen Veränderungen der Gewebszusammensetzung während dieses Prozesses gewinnen. Die Ergebnisse wurden jetzt im Fachjournal EMBO Molecular Systems Biology veröffentlicht. [mehr]

Verschiedene Reparaturmechanismen helfen der Zelle, Schäden in der DNA-Struktur zu beheben. Wenn diese versagen, häufen sich Veränderungen im Erbgut und verursachen schwere Erkrankungen. DNA-Reparaturdefekte sind verantwortlich für einen Teil der vererbbaren Krebssyndrome, wie zum Beispiel dem familiären Brust- oder Eierstockkrebs, und spielen eine wichtige Rolle bei spontan auftretenden Krebserkrankungen. Die DNA-Reparatur umfasst viele zum Teil noch unbekannte Faktoren, welche die DNA-Schäden in mehreren Schritten entfernen. Mit Hilfe der Massenspektrometrie-basierten Proteomik ist es Wissenschaftlern vom Max-Planck-Institut (MPI) für Biochemie in Martinsried bei München jetzt zum ersten Mal gelungen, einen spezifischen DNA-Reparaturprozess umfassend zu beobachten und mehrere neue Faktoren zu identifizieren. Die Ergebnisse wurden jetzt im Fachjournal Science veröffentlicht. [mehr]

Dringen Krankheitserreger wie Bakterien oder Viren in den menschlichen Körper ein, müssen unzählige Immunzellen zusammenarbeiten und ihre Abwehrstrategien miteinander abstimmen. Mit Hilfe neuer Technologien der Proteomik ist es Wissenschaftlern vom Max-Planck-Institut (MPI) für Biochemie in Martinsried bei München erstmals gelungen, die Botenstoffe umfassend aufzuspüren, die Abwehrzellen bei einer solchen Immunantwort in die Umgebung aussenden. „Unsere Methode ermöglicht eine Analyse des Informationsaustauschs zwischen Zellen und stellt ein starkes Werkzeug dar, um die Sprache unseres Immunsystems im Kontext von Erkrankungen zu verstehen“, sagt Felix Meißner, Forscher am MPI für Biochemie. Die Ergebnisse der Studie, die in Zusammenarbeit mit Kollegen vom MPI für Infektionsbiologie in Berlin entstand, wurden jetzt im Fachjournal Science veröffentlicht. [mehr]

Neurodegenerative Erkrankungen wie Alzheimer, Parkinson, Chorea Huntington und die Amyotrophe Lateralsklerose (ALS) zeichnen sich durch toxische Eiweißablagerungen in bestimmten Gehirnregionen und Nervenzellen aus. In welcher Verbindung diese Ablagerungen jedoch mit der Schädigung und dem Absterben von Nervenzellen stehen, das wollen F.-Ulrich Hartl, Wolfgang Baumeister, Rüdiger Klein und Matthias Mann herausfinden. Für ihr Vorhaben erhielten die vier Direktoren aus den Martinsrieder Max-Planck-Instituten für Biochemie und für Neurobiologie jetzt einen Synergy Grant des Europäischen Forschungsrats (ERC). Mit den bewilligten 13,9 Millionen Euro werden die vier Professoren für die kommenden sechs Jahre eng miteinander kooperierende Forschungsgruppen aufbauen. Der ERC Synergy Grant ist die höchste Forschungsförderung der Europäischen Union und wurde in diesem Jahr erstmals vergeben. [mehr]

In den Erbanlagen (Genom) ist der gesamte Bauplan für einen Organismus und alle seine Proteine verpackt. Viren, die bis zu 1000fach kleiner sind als menschliche Zellen, besitzen wesentlich kleinere Genome. Am Beispiel des Herpesvirus konnten die Wissenschaftler des Max-Planck-Instituts (MPI) für Biochemie in Martinsried bei München und ihre Kooperationspartner an der Universität von Kalifornien in San Francisco jetzt aber zeigen, dass das Genom dieses Virus sehr komplex organisiert ist und viel mehr verschlüsselte Informationen enthält als bisher angenommen. Die Forscher entdeckten mehrere hundert bisher unbekannte Proteine, von denen ein Großteil unerwartet klein ist. Die Ergebnisse der Studie wurden jetzt in der Fachzeitschrift Science veröffentlicht. [mehr]

In jeder Sekunde verrichten tausende von Proteinen als Baustoffe oder molekulare Maschinen lebenswichtige Aufgaben in den Zellen unseres Körpers. Matthias Mann, Direktor am Max-Planck-Institut für Biochemie (MPIB) in Martinsried, wird für seine bahnbrechenden Arbeiten zum Proteom, der Gesamtheit aller Eiweiße eines Lebewesens, mit dem diesjährigen Körber-Preis für die Europäische Wissenschaft ausgezeichnet. Die Ehrung ist mit einem Preisgeld von 750.000 Euro verbunden und wird von der Körber-Stiftung am 7. September 2012 in Hamburg überreicht [mehr]

Die ‘Proteomik’ umfasst die Erforschung des Proteoms, das heißt der Gesamtheit aller Proteine in einer Zelle oder einem Organismus. Die Proteomik verspricht Fragen zu beantworten, welche die Genomik offen ließ. Das EU-Projekt, PROSPECTS ist eine gemeinsame Forschungsinitiative führender Proteomik-Wissenschaftler Europas und wird von Matthias Mann, Direktor am Max-Planck-Institut für Biochemie (MPIB) in Martinsried bei München, koordiniert. PROSPECTS präsentiert jetzt viele der Forschungserfolge der Proteomik in einer Spezialausgabe des Forschungsjournals Molecular & Cellular Proteomics. Die Wissenschaftler beschreiben in einer Serie von Artikeln ihren Beitrag zur Zukunft der Proteomforschung sowie die vielseitigen Testsysteme für die Charakterisierung von Proteomdynamiken. Durch ihre Arbeit schaffen sie eine Proteomik-Strategie der dritten Generation, die in Zukunft ein unentbehrliches Werkzeug für die Zellbiologie und Molekulare Medizin darstellen könnte. [mehr]

Jede Zelle verfügt über eine große Anzahl von Proteinen, die maßgeblich die Lebensfunktionen eines Organismus steuern. Dabei übernimmt jedes Protein spezielle Aufgaben. Matthias Mann, Direktor am Max-Planck-Institut für Biochemie in Martinsried bei München, hat die Entwicklung der Massenspektrometrie zur Analyse von Proteinen maßgeblich vorangetrieben. Für seine Forschungsarbeiten wurde er jetzt mit dem Louis-Jeantet Preis für Medizin 2012 geehrt. Die Auszeichnung ist mit einem Preisgeld von 700.000 Schweizer Franken (ca. 540.000 Euro) verbunden und gehört zu den bedeutendsten europäischen Forschungspreisen. Sie wird am 19. April 2012 in Genf (Schweiz) von der Louis-Jeantet Stiftung verliehen. [mehr]

Proteine sind die molekularen Baustoffe und Maschinen der Zelle und an praktisch allen Lebensprozessen beteiligt. Für seine Arbeiten zur Erforschung des Proteoms – der Gesamtheit aller Proteine eines Organismus – wird Matthias Mann, Direktor am Max-Planck-Institut für Biochemie (MPIB) in Martinsried, mit dem Ernst Schering Preis 2012 ausgezeichnet. Die Ehrung ist mit einem Preisgeld von 50.000 Euro verbunden und wird am 10. September 2012 von der Schering Stiftung in Berlin überreicht. Matthias Mann hat die Methoden zur Identifikation und Analyse von Proteinen revolutioniert, indem er physikalische Verfahren wie die Massenspektrometrie erfolgreich auf die Molekularbiologie übertrug. [mehr]

Proteine sind die molekularen Baustoffe und Maschinen der Zelle und an praktisch allen Lebensprozessen beteiligt. Für seine Entwicklung von Verfahren zur Analyse von Proteinen mit Hilfe der Massenspektrometrie wird Matthias Mann, Direktor am Max-Planck-Institut für Biochemie (MPIB) in Martinsried, mit dem Gottfried Wilhelm Leibniz-Preis 2012 ausgezeichnet. Die Ehrung ist mit einem Preisgeld von 2,5 Millionen Euro verbunden und wird am 27. Februar 2012 in Berlin überreicht. [mehr]

Zehn Jahre nach der Entschlüsselung des menschlichen Erbgutes befindet sich die Wissenschaft vor einem neuen Meilenstein. Nun stehen die Gen-Produkte auf dem Programm: die Proteine. Nach den rund 21000 Genen rechnen die Wissenschaftler um Matthias Mann vom Max-Planck-Institut für Biochemie in Martinsried mit etwa 12000 Proteinen, die in den Zellen des Menschen produziert werden. Ein gewaltiger Datenberg, zumal die Forscher im Gegensatz zur Analyse des Genoms nicht nur alle Proteine in den Zellen identifizieren wollen. Damit sie die Abläufe in einer Zelle verstehen können, müssen sie auch wissen, in welchen Mengen Proteine vorkommen und wie sie in den Zellen noch verändert werden.

Text: Harald Rösch [mehr]

Bis in die 90er-Jahre nahmen Wissenschaftler an, dass Histone, die häufigsten Proteine im Zellkern, nur für die Organisation und Stabilisierung der DNA verantwortlich sind. Doch mittlerweile ist klar, dass sie auf vielfältige Weise in die Regulation von Genen eingreifen können. Je nach Veränderung ihrer Grundstruktur aktivieren oder hemmen sie das Ablesen von Genen. Gemeinsam mit Kollegen aus Dresden und den Niederlanden haben Forscher vom Max-Planck-Institut für Biochemie (MPIB) in Martinsried bei München jetzt weitere Interaktionspartner in diesem Prozess identifiziert. Erst neueste Methoden der Massenspektrometrie machten dies möglich. (Cell, 17. September 2010) [mehr]

Forscher haben eine neue Methode zur Identifikation glykosylierter Proteine entwickelt [mehr]

Max-Planck-Wissenschaftler können vorhersagen, welche Abwehrzellen Grippeviren erkennen [mehr]

Die Steuerung zellulärer Prozesse läuft häufig über nachträgliche Veränderungen bereits vorhandener Proteine. Wissenschaftler des Max-Planck-Instituts für Biochemie und der Universität Kopenhagen konnten nun zeigen, dass das reversible Anhängen von Acetylgruppen (Essigsäureresten) praktisch alle Lebensbereiche der menschlichen Zelle beeinflusst und eine viel größere Bedeutung hat als bisher vermutet. Ob Zellteilung, Signalübertragung oder Alterungsprozesse - überall spielen Acetylgruppen als molekulare Schalter eine Rolle. Dies macht die beteiligten Moleküle auch zu einem wichtigen Ziel für die Entwicklung neuer Medikamente gegen Erkrankungen wie Krebs, Alzheimer und Parkinson (Science 14. August 2009). [mehr]

Um möglichst alle Proteine aus biologischem Material zu extrahieren, war bisher eine Kombination verschiedener Methoden erforderlich. Wissenschaftler des Max-Planck-Instituts für Biochemie entwickelten nun eine neue, universell einsetzbare Methode, die die Vorteile der herkömmlichen Methoden kombiniert und auch die Extraktion zuvor schwer zugänglicher Proteine erlaubt (Nature Methods advanced online publication, 19. April 2009). [mehr]

Einige Bakterien, die Krankheiten wie etwa Augen-, Magen- oder Darminfektionen auslösen, können durch Giftstoffe (Toxine) ihre Wirtszellen so manipulieren, dass letztlich die Signalverarbeitung der Zelle gestört ist. Bisher war jedoch kaum bekannt, mit welchen Proteinen der infizierten Zellen des Menschen die Bakterientoxine wechselwirken. Forscher des Max-Planck-Instituts für Biochemie in Martinsried und des Max-Delbrück-Centrums für Molekulare Medizin (MDC) Berlin-Buch haben jetzt 39 Angriffspunkte dieser Toxine identifiziert. Sie setzten dabei eine neuartige Technik ein, die es erlaubt, Proteine in großer Zahl gleichzeitig zu untersuchen (Cell Host & Microbe, Vol. 5, Nr. 4, 397-403)*. [mehr]

Multitaskingtalent MaxQuant schafft über Nacht, wofür vorher bis zu einem halben Jahr eingerechnet werden musste: Die von Wissenschaftlern des Max-Planck-Instituts für Biochemie entwickelte Software identifiziert schneller und genauer als jede bisherige Methode, welche Proteine in einer Zelle produziert werden. Voraussetzung dafür ist, dass die Proteine vorher auf eine bestimmte Art und Weise markiert und in einem Massenspektrometer analysiert werden. Als Ergebnis der massenspektrometrischen Analyse von Proteinen erhält man oft mehrere hunderttausend Messwerte, die bestimmten Molekülen zugeordnet werden müssen – bisher eine zeitintensive und mühselige Angelegenheit und ein prinzipieller technologischer Engpass. MaxQuant dagegen wird mit der Datenflut spielend fertig: Bis in geringste Konzentrationsbereiche hinunter identifiziert das Programm auf Knopfdruck bis zu 73 Prozent der in der Probe vorhandenen Peptide (Proteinbausteine), während dies ohne MaxQuant meist nur für 10-20 Prozent gelang. Dieser Erfolg stellt einen großen Fortschritt für die Proteinforschung dar, da die Identifizierung und Quantifizierung des zellulären Inventars an Proteinen nun wesentlich erleichtert wird. Das in der renommierten Fachzeitschrift „Nature Biotechnology“ veröffentlichte Programm steht ab sofort der Wissenschaftsgemeinde kostenlos zur Verfügung. (NATURE Biotechnology, Online Publikation 30.November 2008). [mehr]

Schon seit 30 Jahren versuchen Forscher, die Gesamtheit der Proteine (Proteome) in einem Organismus zu erfassen. Doch technologische Grenzen machten dies bisher nicht möglich. Nun ist es Wissenschaftlern am Max- Planck-Institut für Biochemie in Martinsried gelungen, insgesamt 4399 verschiedene Proteine der Bäckerhefe zu identifizieren. Die Forscher zeigten zudem, wie sich das Protein-Set der Hefe im Laufe ihres Lebenszyklus ändert. In einer weiteren Veröffentlichung stellen die Wissenschaftler eine neue Methode vor, mit der sich Proteine, die von einem Gen reguliert werden, deutlich besser finden lassen als mit der herkömmlichen Micro-Array-Methode. (Nature Online, 29. September 2008 und Molecular Cell, 5. September 2008). [mehr]

Zelluläre Signale werden oft mithilfe spezifischer Änderungen an Proteinen übertragen. Am häufigsten ist die Phosphorylierung, also die reversible Anhängung einer Phosphatgruppe. Wissenschaftler vom Max-Planck-Institut für Biochemie in Martinsried haben nun eine Methode entwickelt, um quantitativ die Stellen zu identifizieren, die unter anderem als Antwort auf bestimmte Signale in lebenden Zellen phosphoryliert werden. Die Forscher um Matthias Mann konnten insgesamt 6.600 Phosphorylierungsstellen bei 2.244 Proteinen in ihrer zeitlichen Dynamik nachweisen, von denen mehr als 90 Prozent bislang tatsächlich unbekannt waren. Diese Phosphorylierungsstellen werden auf der eigens eingerichteten Phosida-Datenbank präsentiert und stehen so Wissenschaftlern aller Fachrichtungen zur Verfügung. Die Daten sollten aber nicht zuletzt auch für Krebsforscher nutzbringend sein, kommt es im Verlauf von Tumorerkrankungen doch häufig zu Störungen der zellulären Signalübertragung. (Cell, 2. November 2006) [mehr]

Seit ungefähr vier Jahren ist das menschliche Genom entschlüsselt - jetzt konzentrieren sich die Wissenschaftler auf die Funktion der einzelnen Gene und damit auf ihre Produkte, die Proteine. Ein bedeutender Schritt zum Verständnis der Proteine ist jetzt Wissenschaftlern aus dem Max-Planck-Institut für Biochemie gelungen: In Zusammenarbeit mit Forschern aus Dänemark, Kanada, China und USA zeigen die Max-Planck Forscher in einer aktuellen Veröffentlichung der Zeitschrift Cell (Cell 125, 1-13), wie man mit modernsten Methoden den gesamten Bestand an aktiven Proteinen in den Zellorganellen zu einem bestimmten Moment erfassen kann. Sie liefern dadurch wesentliche neue Erkenntnisse zum Einsatz von Proteinen in der Zelle. [mehr]