2003

Es ist zwar nur ein Tausendstel Millimeter groß, spielt aber eine wichtige Rolle in allen Zellen - das Zentrosom, ein aus Proteinen bestehendes Zellkörperchen, das bei der Teilung, der Formgebung und Bewegung von Zellen unbedingt gebraucht wird. In jeder Zelle ist es in einer bzw. - vor der Teilung - zwei Kopien vorhanden und organisiert das "Skelett" der Zelle, das Mikrotubuli-Zytoskelett. Wissenschaftler des Max-Planck-Instituts für Biochemie in Martinsried bei München und der Universität von Süd-Dänemark in Odense haben jetzt mit einem Mal eine beträchtliche Zahl bisher unbekannter Proteine des Zentrosoms in menschlichen Zellen gefunden - ein Erfolg von großer medizinischer Bedeutung, da Störungen des Zentrosoms bei Krebserkrankungen, aber auch Fettleibigkeit oder Diabetes 2 ein Rolle spielen (Nature, 4. Dezember 2003). So führt eine fehlerhafte Zusammensetzung der Zentrosomen, in deren Folge wichtige Proteine falsch arbeiten oder ganz fehlen, zu einer Störung der Zellteilung und der Entstehung von Tumoren. mehr

Zur Förderung der wissenschaftlichen Zusammenarbeit über Grenzen hinweg verleihen die Max-Planck-Gesellschaft und die Alexander von Humboldt-Stiftung im Rahmen einer Festveranstaltung am 26. November 2003, 17.30 Uhr, im Harnack-Haus in Berlin-Dahlem die Max-Planck-Forschungspreise des Jahres 2003 an insgesamt zwölf Wissenschaftler. Die Auszeichnungen sind mit jeweils 125 000 € dotiert und bieten einen flexiblen Rahmen zur Aufnahme, Vertiefung oder Erweiterung gemeinsamer Projekte hochqualifizierter deutscher und ausländischer Forscher mit dem Ziel, im internationalen Verbund wissenschaftliche Spitzenleistungen zu erreichen. mehr

Viele Viren sind strukturell sehr komplexe, aus Tausenden von Einzelmolekülen bestehende Gebilde. Ein wichtiger Vertreter ist das Herpesvirus, von dem mehr als 90 Prozent der Weltbevölkerung durchseucht sind. Aufgrund der meist asymmetrischen Form von Viren war es bisher nicht möglich, die molekulare Architektur ihrer für die Infektion von Zellen sehr wichtigen äußeren Schichten aufzuklären. Jetzt ist es Forschern um Alasdair Steven vom National Institute of Arthritis, Musculoskeletal and Skin Diseases an den National Institutes of Health (NIH) sowie Wolfgang Baumeister vom Martinsrieder Max-Planck-Institut für Biochemie erstmals gelungen, diese äußeren Bereiche bei infektiösen Partikeln des Herpesvirus sichtbar zu machen. Die Partikel enthalten offenbar Hunderte von winzigen Fortsätzen ("Spikes"), die in unterschiedlicher Länge und Form aus der äußeren Membran herausragen, und deren Anordnung auf der Membran nicht zufällig, sondern sehr funktional erscheint (Science, 21. November 2003). Dieser Erfolg gelang mit Hilfe der Kryo-Elektronentomographie, einer Technik, die am Max-Planck-Institut für Biochemie entwickelt und im Jahr 2002 erstmals erfolgreich für eukaryotische Zellen eingesetzt wurde. mehr

Strukturforschern des Max-Planck-Instituts für Biochemie in Martinsried ist es erstmals gelungen, die Kristallstruktur einer Vorstufe des menschlichen Blutgerinnungsfaktors Thrombin im Augenblick seiner Aktivierung durch ein bakterielles Protein aufzuklären. Bereits vor dreißig Jahren hatten die Forscher einen Aktivierungs-Mechanismus postuliert, bei dem ein Fremdprotein seinen N-Terminus dazu benutzt, um eine inaktive Proteinase-Vorstufe in ihre aktive Form zu überführen. Diesen Vorgang verbildlichten sie sich als "Molekulare Sexualität". Durch die jetzt durchgeführte Kristallstrukturanalyse des Präthrombin-Komplexes mit dem bakteriellen Protein Staphylocoagulase konnte diese Hypothese nun bewiesen werden. Die Wissenschaftler veröffentlichen ihre Ergebnisse in der neuesten Ausgabe von Nature (Nature, 2. Oktober 2003). mehr

Die dreidimensionale Struktur eines Proteins, das bei Multipler Sklerose (MS) eine bedeutende Rolle im Krankheitsverlauf spielt, haben Wissenschaftler der Max-Planck-Institute für Biochemie und Neurobiologie in Martinsried gemeinsam mit Forschern der Technischen Universität München aufgeklärt. Die Einblicke in die atomare Struktur des MOG-Proteins ermöglichen ein besseres Verständnis der Autoimmunreaktion, die als eine der Ursachen für MS angesehen wird (PNAS, vol. 100, no. 16, 5. August 2003). mehr

Die dreidimensionale Struktur von Furin, einem Protein, das für die Aktivierung zahlreicher wichtiger Eiweißstoffe in lebenden Zellen zuständig ist, haben Wissenschaftlern des Max-Planck-Instituts für Biochemie in Martinsried gemeinsam mit amerikanischen und britischen Forschern aufgeklärt (vgl. Nature Structural Biology, Juli 2003). Furin spielt bei so unterschiedlichen Erkrankungen und Infektionen, wie Ebola, AIDS oder Anthrax, eine wichtige Rolle. Deshalb stellt Furin nicht erst seit dem Einsatz von Anthrax-Erregern als Biowaffe ein sehr interessantes Zielmolekül für Medikamente dar. Heute gibt es bereits eine Reihe von Hemmstoffen, mit denen sich die Aktivierung von Proteinen durch Furin unterdrücken lässt. Doch um diese Hemmstoffe zu wirksamen Medikamenten zu entwickeln, ist die Kenntnis der genauen räumlichen Struktur von Furin von großer Bedeutung. mehr

Neue Möglichkeiten in Forschung und Anwendung erhoffen sich Wissenschaft und Industrie durch verstärkte Zusammenarbeit. Einen Ausblick über Innovationspotenziale und Grenzen an den Schnittstellen verschiedener Disziplinen geben Dr. Ulrich Schumacher, Vorstandsvorsitzender der Infineon Technologies AG, und Professor Peter Fromherz, Direktor am Max-Planck-Institut für Biochemie, im Max-Planck-Forum am Dienstag, den 8. Juli 2003, um 18.00 Uhr in München. Anlass des Gesprächs ist die Kooperation zwischen der Max-Planck-Gesellschaft und der Infineon Technologies AG bei der Entwicklung eines Neuro-Chips. mehr