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Dr. Christiane Menzfeld
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MPI für Biochemie,
Am Klopferspitz 18,
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Prof. Dr. Matthias Mann
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MPI für Biochemie, Am Klopferspitz 18, 82152 Martinsried

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Proteomics und Signaltransduktion

Multimedia

Eine Bibliothek für Proteine

Karolinska Research Lecture at Nobel Forum, Oktober 2013 (engl.)

MaxPlanckForschung 2.2017

Das Protein-Puzzle

MaxPlanckForschung 2.2017 [mehr]

Proteomics und Signaltransduktion

Protein wechsle dich

Die Forscher konnten zahlreiche Proteine identifizieren, die durch das Binden einer Acetylgruppe verändert werden. Das betrifft viel mehr Proteine, als zunächst vermutet (blau: neu identifizierte Proteine; grau: bekannte Proteine).
Die Forscher konnten zahlreiche Proteine identifizieren, die durch das Binden einer Acetylgruppe verändert werden. Das betrifft viel mehr Proteine, als zunächst vermutet (blau: neu identifizierte Proteine; grau: bekannte Proteine). [weniger]

Im Gegensatz zur genetischen Ausstattung (Genom) ist die Proteinausstattung (Proteom) eines Organismus nicht für alle Zellen gleich. Auch bei ein und derselben Zelle verändert sie sich sehr schnell. Welche Proteine zu einem bestimmten Zeitpunkt in einer Zelle vorhanden sind, wollen die Forscher um Matthias Mann herausfinden.

Jeder Zelltyp hat seine spezifische Proteinausstattung. Sie wandelt sich laufend, denn sekündlich werden Proteine gebildet, verändert oder entsorgt. Welche Proteine wann entstehen, hängt davon ab, welche Gene zu diesem Zeitpunkt aktiv sind. Denn sie enthalten die Informationen über die zu produzierenden Proteine. Aber nicht alle Veränderungen von Proteinen sind auf Genebene sichtbar: Viele finden nachträglich statt, etwa durch das Binden einer Phosphat- oder Acetylgruppe. Das Team um Matthias Mann fand heraus, dass solche Veränderungen alle Lebensbereiche der Zelle beeinflussen. Jetzt nutzen sie ihr Wissen, um Krankheiten wie Krebs zu untersuchen.

Proteinausstattung von Krebszellen entschlüsselt

Die Forscher haben SILAC entwickelt, eine Methode, mit der sie verschiedene Zellstadien quantitativ vergleichen und so das Wechselspiel der Proteine analysieren können. Sie „füttern“ Zellen mit markierten Aminosäuren, die diese in ihre Proteine einbauen. Der Vergleich mit „unmarkierten“ Zellen macht Veränderungen sichtbar. So konnte Mann über 10.000 Proteine von Krebszellen identifizieren und zeigen, wie sie sich mit der Zeit wandeln.

Vom Mittelklasseauto zum Rennwagen

Bei der Massenspektrometrie werden die Proteinproben mit dem Elektrospray-Verfahren positiv geladen und durch ein elektrisches Feld beschleunigt. Dann sortiert das Massenspektrometer die Bestandteile nach Größe und Ladung. Dank MaxQuant, einer in der Abteilung entwickelten Software, können Wissenschaftler die Proteinbestandteile viel schneller und genauer auswerten und identifizieren als mit bisherigen Methoden.

Pressemitteilungen der Abteilung Mann (englisch)

Original 1551446357

Bluttest zur Früherkennung von Lebererkrankungen

1. März 2019
Forscher aus Deutschland und Dänemark entdeckten eine Gruppe von Proteinen, die sich bei präsymptomatischer nicht-alkoholischer Fettleber anreichern. [mehr]
Original 1540218937

Unordnung in der Leber

22. Oktober 2018

Eine dauerhaft erhöhte Kalorienzufuhr führt zur Einlagerung von Fetttröpfchen in der Leber. Diese sogenannte Fettleber kann das Organ nachhaltig schädigen. Forscher am Max-Planck-Institut für Biochemie (MPIB) in Martinsried bei München haben jetzt die Auswirkungen der Krankheit auf die Leberproteine untersucht. Sie wiesen nach, dass die Lokalisierung und Aktivität zahlreicher Proteine in der Zelle bei der Fettleber verändert sind. Die Studie, die in der Fachzeitschrift Developmental Cell erschien, zeigt den Effekt der Fetteinlagerung auf grundlegende zellbiologische Prozesse der Leber.

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Original 1537381901

CT45 – ein Schlüssel zum langfristigen Überleben beim Eierstockkrebs

20. September 2018

Die Diagnose Eierstockkrebs gleicht noch heute einem Todesurteil. Nur eine von sechs Patientinnen überlebt mehr als 10 Jahre nach ihrer Erstdiagnose. Ein internationales Forscherteam aus München, Chicago und Kopenhagen hat nun einen molekularen Mechanismus entdeckt, der beim aggressiven Eierstockkrebs ein langfristiges Überleben ermöglicht. Mithilfe der Proteomik identifizierten die Forscher das Protein CT45 als prognostischen Krebszellmarker. Dabei stellte sich heraus, dass dieses Protein das Absterben der Krebszellen durch die Chemotherapie erhöht und das Immunsystem alarmiert. Die Ergebnisse der Arbeit wurden im renommierten Fachblatt Cell vorgestellt.

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Original 1529599573

Aus-Schalter für Nebenwirkungen

21. Juni 2018

Opioide sind starke Schmerzmittel, die ihre Wirkung im Gehirn entfalten, aber auch eine Reihe schädlicher Nebenwirkungen haben – unter anderem können sie abhängig machen. Forscher haben jetzt ein Verfahren entwickelt, das tiefere Einblicke in die Reaktion des Gehirns auf Opioide erlaubt. Sie stellten mittels Massenspektrometrie Veränderungen der Protein-Phosphorylierungsmuster – der molekularen Schalter der Proteine – in fünf verschiedenen Regionen des Gehirns fest und ordneten sie den erwünschten und unerwünschten Wirkungen der Opioidbehandlung zu. Auf der Grundlage dieser in der Fachzeitschrift Science veröffentlichten Ergebnisse sollen neuartige Arzneimittel-Targets identifiziert werden, um eine neue Klasse von Schmerzmitteln mit weniger Nebenwirkungen zu entwickeln. Die Studie wurde von Wissenschaftlern des Max-Planck-Instituts für Biochemie (MPIB) in Zusammenarbeit mit Forschern der Medizinischen Universität Innsbruck, Österreich, der Universität Innsbruck und der Temple University, USA durchgeführt.

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Erstmals menschliches Herzproteom entschlüsselt

13. November 2017

Der Herzatlas - Ein gesundes Herz schlägt ungefähr zwei Milliarden Mal im Leben. Dafür sorgen mehr als 10.000 Proteine. Welche und wie viele einzelne Proteine in welchen Zelltypen vorhanden sind, haben  jetzt Forscherinnen und Forscher des Max-Planck-Instituts für Biochemie (MPIB) und des Deutschen Herzzentrums München an der Technischen Universität München (TUM) erfasst. Sie haben den ersten Herzatlas des gesunden menschlichen Herzens, das sogenannte Herzproteom, erstellt. Damit lassen sich in Zukunft Unterschiede zwischen kranken und gesunden Herzen aufdecken.

 

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25 Prozent der Proteinschalter arbeiten nach der inneren Uhr der Zelle

10. Januar 2017

Zirkadian ist die lateinische Bezeichnung für „ungefähr ein Tag“. Der zirkadiane Rhythmus hat sich entwickelt, damit sich unser Leben an die täglichen Umweltveränderungen anpassen kann: am Tag ist es hell und wärmer und nachts ist es dunkel und kühler. Wissenschaftler vom Max-Planck-Institut für Biochemie in Martinsried haben jetzt mithilfe der Massenspektrometrie gezeigt, dass diesem Rhythmus mehr als 25 Prozent der molekularen Proteinschalter in Mausleberzellen folgen. Diese rhythmischen Schalter sind Bindungsstellen für Phosphatmoleküle, welche die Funktion der Proteine, und somit alle täglichen Stoffwechselvorgänge in den Zellen regulieren und ausüben. Die Studie wurde im Fachmagazin Cell Metabolism publiziert.

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Ein wichtiger Teil im Krankheitsrätsel ‚Parkinson‘ gelöst

28. Januar 2016
Internationales Forschungskonsortium entdeckte und bestätigte eine mögliche Zielstruktur für ein Medikament gegen die Parkinson-Krankheit – die LRRK2 Kinase
Unter der Leitung der Michael J. Fox Stiftung für Parkinsonforschung hat ein internationales Forschungskonsortium seine aktuellen Ergebnisse im Fachjournal eLife veröffentlicht. Die Forscher haben gezeigt, dass die LRRK2-Kinase Rab-Proteine hemmt und so zelluläre Transporte reguliert. Mutationen im LRRK2-Gen stehen im engen Zusammenhang mit Parkinson. Die Erkenntnis, dass LRRK2 mit der Funktion von Rab-Proteinen in Verbindung steht ist bahnbrechend. Sie hilft das Verständnis der LRRK2-Störungen bei Parkinson zu verbessern und bietet neue therapeutische Ansätze. Die von Matthias Mann am Max-Planck-Institut für Biochemie entwickelte Proteomtechnologie ist die Grundlage für diese Entdeckung.
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