Kontakt

Dr. Christiane Menzfeld
Dr. Christiane Menzfeld
Öffentlichkeitsarbeit
Telefon:+49 89 8578-2824
E-Mail:pr@...

MPI für Biochemie,
Am Klopferspitz 18,
82152 Martinsried

www.biochem.mpg.de

Prof. Dr. Franz-Ulrich Hartl
Prof. Dr. Franz-Ulrich Hartl
Telefon:+49 89 8578-2244
E-Mail:uhartl@...

MPI für Biochemie, Am Klopferspitz 18, 82152 Martinsried

www.biochem.mpg.de/hartl

Zelluläre Biochemie

Zelluläre Biochemie

Die Form muss gewahrt werden

Das Chaperonin GroEL/GroES hilft anderen Proteinen dabei, die richtige Form zu erhalten. Bild vergrößern
Das Chaperonin GroEL/GroES hilft anderen Proteinen dabei, die richtige Form zu erhalten.

Erst durch Faltung erhalten Proteine die korrekte Form und können ihre Aufgaben in der Zelle erfüllen. Fehler können zu Krankheiten wie Alzheimer oder Parkinson führen. Wer aber passt auf, dass nichts schief geht? Franz-Ulrich Hartl und sein Team widmen sich der Struktur der beteiligten Moleküle und den zugrunde liegenden Mechanismen.

Proteine sind aus langen Aminosäureketten zusammengesetzte Moleküle mit einer sehr komplexen Struktur. Deshalb gibt es viele Millionen Möglichkeiten, wie sie gefaltet werden können – doch nur eine ist die richtige. Sie garantiert, dass ein Protein seine Aufgaben erfüllen kann. „Zelluläre Anstandsdamen“, die Chaperone, sorgen dafür, dass Proteine die korrekte Form erhalten. Mit ihrer Hilfe finden nur die richtigen Teile eines frisch produzierten Proteins zueinander, sodass die korrekte dreidimensionale Struktur entsteht.

Anstandsdamen bei der Arbeit

Eine spezielle Untergruppe der Chaperone sind die Chaperonine. Diese zylindrisch geformten Proteinkomplexe mit Deckel schirmen in ihrem Inneren Proteine während der Faltung ab. Für das Chaperonin GroEL/GroES konnten die Forscher schon zeigen, dass es nicht nur einen geschützten Raum für die Faltung zur Verfügung stellt, sondern diese auch aktiv unterstützt. Eventuell kann es sogar entstandene Fehlfaltungen korrigieren.

Schief gewickelt

Fehlgefaltete Proteine verklumpen schnell zu Aggregaten, die sich in der Zelle ablagern und sie schädigen. Neurodegenerative Krankheiten wie Alzheimer, Parkinson oder Huntington können die Folge sein. Die zellulären Anstandsdamen können das verhindern. Die Erforschung und Aufklärung ihrer Struktur und Funktionsmechanismen könnten daher einen wesentlichen Beitrag zur Entwicklung neuer Therapiemöglichkeiten leisten.

Pressemitteilungen der Abteilung Hartl

Teaser 1567696838

F.-Ulrich Hartl erhält Breakthrough-Preis 2020

5. September 2019
Der Biochemiker Hartl und der Genetiker Horwich werden mit dem weltweit höchst dotierten Wissenschaftspreis für ihre bahnbrechende Entdeckung in der Erforschung der Proteinfaltungshelfer, Chaperone, geehrt. [mehr]
Original 1562920538

Das Kernkörperchen – bekanntes Organell mit neuen Aufgaben

12. Juli 2019
Forscher am Max-Planck-Institut für Biochemie zeigen in einer aktuellen Studie, dass der Nukleolus auch ein Ort der Qualitätskontrolle für Proteine ist. [mehr]
Original 1559563286

F.-Ulrich Hartl erhält Dr. Paul Janssen-Preis 2019

3. Juni 2019

F.-Ulrich Hartl, Direktor am Max-Planck-Institut für Biochemie, und Arthur Horwich von der Yale School of Medicine und Howard Hughes Medical Institute wurden zu Gewinnern des Dr. Paul Janssen Award for Biomedical Research 2019 gekürt. Hartl und Horwich, die von einem unabhängigen Komitee aus renommierten Wissenschaftlern ausgewählt wurden, gewannen für ihre revolutionären Erkenntnisse über die von Chaperonen vermittelte Proteinfaltung. Hartl freut sich, als einer der Gewinner des Dr. Paul Janssen-Preis ausgewählt worden zu sein. „Das ist eine fantastische Ehre und Anerkennung für die Arbeit meines Labors“, sagt er. Die Auszeichnung ist mit einem Preisgeld von 200.000 US-Dollar dotiert und wird im September bei Feierlichkeiten in den USA und Belgien verliehen.

[mehr]
Original 1547631049

F.-Ulrich Hartl erhält Paul Ehrlich- und Ludwig Darmstaedter-Preis 2019

16. Januar 2019

F.-Ulrich Hartl, Direktor am Max-Planck-Institut für Biochemie in Martinsried bei München, erhält dieses Jahr zusammen mit Arthur L. Horwich den renommierten Paul Ehrlich- und Ludwig Darmstaedter-Preis 2019. Hartl und sein US-amerikanischer Kollege Horwich von der Yale School of Medicine und dem Howard Hughes Medical Institute wird der Preis am 14. März in der  Frankfurter Paulskirche überreicht. Der Preis ist mit 120.000 EUR dotiert. Die beiden Forscher werden für ihre Pionierarbeit in der Erforschung der Proteinfaltung geehrt.

[mehr]
Original 1541162221

F.-Ulrich Hartl wird in Hall of Fame der deutschen Forschung aufgenommen

2. November 2018
F.-Ulrich Hartl, Direktor am Max-Planck-Institut für Biochemie in Martinsried, wurde in die Hall of Fame der deutschen Forschung aufgenommen. Die seit 2009 vom Manager Magazin eingeführte Ehrung würdigt Hartl als Pionier auf dem Gebiet der zellulären Proteinchemie. Hartl zeigte zusammen mit Kollegen aus den USA, dass sich neu entstandene Proteine nicht spontan falten, sondern Proteinfaltungshelfer, sogenannte Chaperone, benötigen. Somit wurde ein zentrales Dogma widerlegt, wonach sich Proteine in Zellen, wie im Reagenzglas, spontan falten. Seine Forschung zeigt auch, dass fehlgefaltete Proteine ein zentraler Bestandteil von neurodegenerativen Krankheiten, wie Alzheimer oder Parkinson sind und mit Fehlfunktionen von Proteinfaltungshelfern in enger Verbindung stehen.
[mehr]
Original 1533907821

Der "TRiC" bei der Aktinfaltung

9. August 2018

Damit Proteine ihre Aufgaben in Zellen wahrnehmen können, müssen sie richtig gefaltet sein. Molekulare Assistenten, sogenannte Chaperone, unterstützen Proteine dabei, sich in ihre funktionsfähige, dreidimensionale Struktur zu falten. Während die meisten Proteine sich bis zu einem bestimmten Grad ohne Hilfe falten können, haben Forscher am Max-Planck-Institut für Biochemie nun gezeigt, dass Aktin komplett von den Chaperonen abhängig ist. Aktin ist das am häufigsten vorkommende Protein in höher entwickelten Zellen. Das Chaperon TRiC wendet einen bislang noch nicht beschriebenen Mechanismus für die Proteinfaltung an. Die Studie wurde im Fachfachjournal Cell publiziert.

[mehr]
Teaser image vertical 1524226361

E.B. Wilson Medaille für F.-Ulrich Hartl

5. Dezember 2017

F.-Ulrich Hartl, Direktor am Max-Planck-Institut für Biochemie in Martinsried erhält dieses Jahr zusammen mit Arthur L. Horwich von der Yale University School of Medicine/HHMI die E.B. Wilson Medaille. Der Preis ist die höchste wissenschaftliche Ehrung der American Society of Cell Biology (ASCB). Der Biochemiker Hartl und der Genetiker Horwich sind Pioniere auf dem Gebiet der zellulären Proteinchemie. Ihre Kooperation trug dazu bei die molekulare Maschinerie zu entschlüsseln, die bei der Proteinfaltung hilft. Die Wissenschaftler widerlegten das Dogma, dass sich Proteine in Zellen, wie im Reagenzglas, spontan falten. Der Preis wird den Wissenschaftlern am 5. Dezember auf dem ASCB/EMBO-Meeting in Philadelphia, USA, verliehen. Beide Forscher sind Mitglieder der ASCB, Hartl seit 2004 und Horwich seit 1991.

[mehr]
 
loading content
Zur Redakteursansicht