Die Haut ist unser größtes Organ und dient unter anderem dem Schutz vor mechanischen Einflüssen. Um diesen Schutz zu gewährleisten, müssen Hautzellen besonders eng miteinander verbunden sein. Wie genau diese mechanische Stabilität vermittelt wird, war jedoch lange Zeit unklar. Forscher am Max-Planck-Institut für Biochemie konnten nun gemeinsam mit Forschern der Stanford Universität (USA) zeigen, wie mechanische Belastungen an speziellen Zell-Haltepunkten, den sogenannten Desmosomen, verarbeitet werden. Dazu haben sie ein Minimessgerät entwickelt, mit dem Kräfte entlang einzelner Bestandteile in Desmosomen bestimmt werden können. In der in Nature Communications veröffentlichten Studie zeigen sie mit Hilfe der Technik, wie mechanische Kräfte an diesen speziellen Haltepunkten verarbeitet werden. [mehr]

Brenda Schulman, Leiterin der Abteilung „Molekulare Maschinen und Signalwege“ am Max-Planck-Institut für Biochemie in Martinsried, erhält den Gottfried Wilhelm Leibniz-Preis 2019. Dieser ist mit 2,5 Millionen Euro dotiert. Der Leibniz-Preis ehrt ihre bedeutende Arbeit zum molekularen Mechanismus des Ubiquitin-Systems. „Es ist mir eine große Ehre, diese Auszeichnung zu erhalten. Ich möchte der DFG und dem Auswahlausschuss mein herzliches Dankeschön aussprechen“, sagt Schulman. Die Leibniz-Preise werden am 13. März 2019 in Berlin verliehen. [mehr]

Das trans-Golgi-Netzwerk (TGN) ist der zentrale Knotenpunkt für Proteintransport innerhalb von Zellen und aus diesen heraus. Da Proteintransport zellbiologisch unerlässlich ist, ist streng reguliert, welche Proteine in Transportvesikel verpackt und transportiert werden. Der Ablauf der Verpackung von Proteinen, die kein Signalmotiv tragen, ist jedoch weitgehend unverstanden. Eine neue in Developmental Cell erschienene Studie der Gruppe von Julia von Blume am Max-Planck-Institut für Biochemie in Martinsried in Kooperation mit Christopher Burds Forschungsgruppe an der Universität Yale, USA, hat nun gezeigt, dass die Sortierung der Proteine in die Vesikel und die Fettsynthese am TGN molekular gekoppelt sind. [mehr]

F.-Ulrich Hartl, Direktor am Max-Planck-Institut für Biochemie in Martinsried, wurde in die Hall of Fame der deutschen Forschung aufgenommen. Die seit 2009 vom Manager Magazin eingeführte Ehrung würdigt Hartl als Pionier auf dem Gebiet der zellulären Proteinchemie. Hartl zeigte zusammen mit Kollegen aus den USA, dass sich neu entstandene Proteine nicht spontan falten, sondern Proteinfaltungshelfer, sogenannte Chaperone, benötigen. Somit wurde ein zentrales Dogma widerlegt, wonach sich Proteine in Zellen, wie im Reagenzglas, spontan falten. Seine Forschung zeigt auch, dass fehlgefaltete Proteine ein zentraler Bestandteil von neurodegenerativen Krankheiten, wie Alzheimer oder Parkinson sind und mit Fehlfunktionen von Proteinfaltungshelfern in enger Verbindung stehen. [mehr]

Eine dauerhaft erhöhte Kalorienzufuhr führt zur Einlagerung von Fetttröpfchen in der Leber. Diese sogenannte Fettleber kann das Organ nachhaltig schädigen. Forscher am Max-Planck-Institut für Biochemie (MPIB) in Martinsried bei München haben jetzt die Auswirkungen der Krankheit auf die Leberproteine untersucht. Sie wiesen nach, dass die Lokalisierung und Aktivität zahlreicher Proteine in der Zelle bei der Fettleber verändert sind. Die Studie, die in der Fachzeitschrift Developmental Cell erschien, zeigt den Effekt der Fetteinlagerung auf grundlegende zellbiologische Prozesse der Leber. [mehr]

Unser Gehirn ist ein komplexes Netzwerk aus unzähligen verknüpften Nervenzellen. Diese haben lange verzweigte Fortsätze, sogenannte Axone, um die Anzahl der möglichen Interaktionen zu erhöhen. In Zusammenarbeit mit Wissenschaftlern aus Portugal und Frankreich untersuchten Forscher am Max-Planck-Institut für Biochemie (MPIB) bei München die Prozesse, die zu solch Zellverzweigungen führen. Sie fanden einen neuartigen Mechanismus, der die Verzweigung von Mikrotubuli, einem mechanischen Stabilisierungssystems in den Zellen, und somit der Axone auslöst. Wie die Forscher in Nature Cell Biology berichten, spielt die neu entdeckte Mikrotubuli-Dynamik eine Schlüsselrolle bei der neuronalen Entwicklung. [mehr]

Die Diagnose Eierstockkrebs gleicht noch heute einem Todesurteil. Nur eine von sechs Patientinnen überlebt mehr als 10 Jahre nach ihrer Erstdiagnose. Ein internationales Forscherteam aus München, Chicago und Kopenhagen hat nun einen molekularen Mechanismus entdeckt, der beim aggressiven Eierstockkrebs ein langfristiges Überleben ermöglicht. Mithilfe der Proteomik identifizierten die Forscher das Protein CT45 als prognostischen Krebszellmarker. Dabei stellte sich heraus, dass dieses Protein das Absterben der Krebszellen durch die Chemotherapie erhöht und das Immunsystem alarmiert. Die Ergebnisse der Arbeit wurden im renommierten Fachblatt Cell vorgestellt. [mehr]