Pressemitteilungen des Max-Planck-Instituts für Biochemie Max-Planck-Institut für Biochemie http://www.biochem.mpg.de/news/pressroom/index.html http://www.biochem.mpg.de/ 11.10.2010 13:35 konschak@biochem.mpg.de (Anja Konschak) http://www.biochem.mpg.de/images/webLogoStandard_k.gif http://www.biochem.mpg.de/news/pressroom/index.html de mokrause@biochem.mpg.de (Monika Krause) Pressemitteilungen Forschung Wissenschaft Wissenschaftskommunikation Als Schaltstelle zwischen Zelle und Umwelt erfüllt die Zellmembran eine Vielzahl lebenswichtiger Funktionen. Wissenschaftler am Max-Planck-Institut für Biochemie (MPIB) in Martinsried bei München haben jetzt erstmals die molekulare Struktur der aus Fetten und Proteinen aufgebauten Grenzschicht umfassend analysiert und eine präzise Ordnung nachgewiesen: Bei Hefezellen besteht die gesamte Membran aus sogenannten Domänen, die jeweils eine einzelne oder einige wenige Proteinsorten enthalten. Wird ein Protein in eine fremde Domäne versetzt, kann es sogar seine Funktion verlieren. Die Arbeit, die jetzt im Journal Nature Cell Biology veröffentlicht wurde, zeigt die Membran als eine Art molekularen Flickenteppich und könnte helfen, grundlegende Vorgänge in der Zelle besser zu verstehen. http://www.biochem.mpg.de/news/pressroom/091_wedlich_flickenteppich.html konschak@biochem.mpg.de http://www.biochem.mpg.de/news/pressroom/091_wedlich_flickenteppich.html 02.05.2012 00:00 Werden Proteine in der Zelle nicht fehlerfrei und kontrolliert abgebaut, können Krankheiten wie Krebs oder Alzheimer entstehen. Wissenschaftler am Max-Planck-Institut für Biochemie (MPIB) in Martinsried bei München haben jetzt den Aufbau und die Funktionsweise einer wichtigen Komponente der zellulären Abbau-Maschinerie des Menschen entschlüsselt: die Tripeptidyl-Peptidase II (TPPII). „Die Aufklärung der Struktur von TPPII ist ein wichtiger Meilenstein, um die komplexe Aktivierung und Kontrolle des Proteinabbaus zu verstehen“, so Beate Rockel, Forscherin am MPIB. Die Ergebnisse wurden jetzt im Journal Structure veröffentlicht. http://www.biochem.mpg.de/news/pressroom/092_baumeister_TPPII.html konschak@biochem.mpg.de http://www.biochem.mpg.de/news/pressroom/092_baumeister_TPPII.html 03.04.2012 15:32 Die Kryo-Elektronentomografie ermöglicht hochauflösende, dreidimensionale Einblicke in das Innere von Zellen. Jedoch können damit nur sehr kleine Zellen oder dünne Randbereiche größerer Zellern direkt untersucht werden. Wissenschaftler vom Max-Planck-Institut für Biochemie (MPIB) in Martinsried bei München haben jetzt eine Methode entwickelt, um in nahezu unzugängliche Zellbereiche vorzudringen. Mit einem fokussierten Ionenstrahl können die Forscher gezielt winzige „Fenster“ in das Innere von Zellen schneiden. So lassen sich auch größere zelluläre Proben artefaktfrei präparieren und anschließend mittels Elektronentomografie hochaufgelöst analysieren. Die Arbeit der MPIB-Wissenschaftler wurde vor kurzem in Proceedings of the National Academy of Sciences USA, veröffentlicht. http://www.biochem.mpg.de/news/pressroom/093_baumeister_ionenstrahlduennung.html konschak@biochem.mpg.de http://www.biochem.mpg.de/news/pressroom/093_baumeister_ionenstrahlduennung.html 13.03.2012 17:50 Proteine sind die molekularen Baustoffe und Maschinen der Zelle und an praktisch allen Lebensprozessen beteiligt. Um ihre Aufgaben erfüllen zu können, müssen sie in eine komplexe dreidimensionale Struktur gefaltet werden. Wissenschaftler am Max-Planck-Institut für Biochemie (MPIB) in Martinsried bei München haben jetzt einen der Hauptakteure dieses Faltungsprozesses analysiert: das molekulare Chaperon DnaK. „Das Verständnis dieser Mechanismen ist von großem Interesse, vor allem im Licht der vielen Krankheiten wie Alzheimer und Parkinson, bei denen die Proteinfaltung nicht korrekt abläuft“, sagt F.-Ulrich Hartl, Direktor am MPIB. Die Ergebnisse seiner Forschungsabteilung wurden jetzt in Cell Reports veröffentlicht. http://www.biochem.mpg.de/news/pressroom/094_hartl_cell.html konschak@biochem.mpg.de http://www.biochem.mpg.de/news/pressroom/094_hartl_cell.html 07.03.2012 17:17 Die ‘Proteomik’ umfasst die Erforschung des Proteoms, das heißt der Gesamtheit aller Proteine in einer Zelle oder einem Organismus. Die Proteomik verspricht Fragen zu beantworten, welche die Genomik offen ließ. Das EU-Projekt, PROSPECTS ist eine gemeinsame Forschungsinitiative führender Proteomik-Wissenschaftler Europas und wird von Matthias Mann, Direktor am Max-Planck-Institut für Biochemie (MPIB) in Martinsried bei München, koordiniert. PROSPECTS präsentiert jetzt viele der Forschungserfolge der Proteomik in einer Spezialausgabe des Forschungsjournals Molecular & Cellular Proteomics. Die Wissenschaftler beschreiben in einer Serie von Artikeln ihren Beitrag zur Zukunft der Proteomforschung sowie die vielseitigen Testsysteme für die Charakterisierung von Proteomdynamiken. Durch ihre Arbeit schaffen sie eine Proteomik-Strategie der dritten Generation, die in Zukunft ein unentbehrliches Werkzeug für die Zellbiologie und Molekulare Medizin darstellen könnte. http://www.biochem.mpg.de/news/pressroom/095_prospects_gjournal.html konschak@biochem.mpg.de http://www.biochem.mpg.de/news/pressroom/095_prospects_gjournal.html 02.03.2012 13:30 Es sind die kleinen Dinge im Leben, die zählen. In der Strukturbiologie gehören dazu Proteine, Enzyme und Viren. Eine einzige Veränderung in ihrer molekularen Struktur kann über Funktion oder Störung, Gesundheit oder Krankheit entscheiden. Die dreidimensionale Struktur eines Moleküls, wie zum Beispiel eines Proteins, hilft Wissenschaftlern, zu verstehen, wie es funktioniert und welche Rolle es in der Zelle und im Organismus spielt. Am Donnerstag, den 23. Februar 2012, startet das EU-Projekt ‚Instruct‘ eine neue Forschungsinfrastruktur für Strukturbiologie. Instruct wird europäischen Wissenschaftlern aus der akademischen und industriellen Forschung Zugang zu einem breiten Portfolio integrierter Technologien verschaffen. Wolfgang Baumeister, Direktor am Max-Planck-Institut für Biochemie in Martinsried bei München, ist eines der Instruct-Mitglieder. http://www.biochem.mpg.de/news/pressroom/096_instruct_launch.html konschak@biochem.mpg.de http://www.biochem.mpg.de/news/pressroom/096_instruct_launch.html 23.02.2012 09:45 Jede Zelle verfügt über eine große Anzahl von Proteinen, die maßgeblich die Lebensfunktionen eines Organismus steuern. Dabei übernimmt jedes Protein spezielle Aufgaben. Matthias Mann, Direktor am Max-Planck-Institut für Biochemie in Martinsried bei München, hat die Entwicklung der Massenspektrometrie zur Analyse von Proteinen maßgeblich vorangetrieben. Für seine Forschungsarbeiten wurde er jetzt mit dem Louis-Jeantet Preis für Medizin 2012 geehrt. Die Auszeichnung ist mit einem Preisgeld von 700.000 Schweizer Franken (ca. 540.000 Euro) verbunden und gehört zu den bedeutendsten europäischen Forschungspreisen. Sie wird am 19. April 2012 in Genf (Schweiz) von der Louis-Jeantet Stiftung verliehen. http://www.biochem.mpg.de/news/pressroom/097_mann_louisjeantet.html konschak@biochem.mpg.de http://www.biochem.mpg.de/news/pressroom/097_mann_louisjeantet.html 25.01.2012 00:00 Werden fehlerhafte Proteine nicht vom Körper abgebaut, können sie Krankheiten wie Alzheimer oder Parkinson verursachen. Wissenschaftlern am Max-Planck-Institut (MPI) für Biochemie ist es kürzlich gelungen, die Struktur der zellulären Proteinabbau-Maschinerie (26S-Proteasom) mit Hilfe einer Kombination aus verschiedenen strukturbiologischen Methoden aufzuklären. Die Ergebnisse des Gemeinschaftsprojekts mit Kollegen der University of California San Francisco und der Eidgenössischen Technischen Hochschule Zürich sind ein wichtiger Schritt für die weitere Erforschung des 26S-Proteasoms. Sie wurden jetzt in Proceedings of the National Academy of Sciences PNAS veröffentlicht. http://www.biochem.mpg.de/news/pressroom/098_baumeister_26s_proteasom.html konschak@biochem.mpg.de http://www.biochem.mpg.de/news/pressroom/098_baumeister_26s_proteasom.html 24.01.2012 00:00 Proteine sind die molekularen Baustoffe und Maschinen der Zelle und an praktisch allen Lebensprozessen beteiligt. Für seine Arbeiten zur Erforschung des Proteoms – der Gesamtheit aller Proteine eines Organismus – wird Matthias Mann, Direktor am Max-Planck-Institut für Biochemie (MPIB) in Martinsried, mit dem Ernst Schering Preis 2012 ausgezeichnet. Die Ehrung ist mit einem Preisgeld von 50.000 Euro verbunden und wird am 10. September 2012 von der Schering Stiftung in Berlin überreicht. Matthias Mann hat die Methoden zur Identifikation und Analyse von Proteinen revolutioniert, indem er physikalische Verfahren wie die Massenspektrometrie erfolgreich auf die Molekularbiologie übertrug. http://www.biochem.mpg.de/news/pressroom/099_mann_schering.html konschak@biochem.mpg.de http://www.biochem.mpg.de/news/pressroom/099_mann_schering.html 18.01.2012 00:00