Aktuelle Pressemitteilungen

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Robuste Musterbildung

17. April 2018
Lebenswichtige Prozesse wie die Zellteilung müssen unter diversen zellulären Bedingungen stabil sein. Die richtige Verteilung von Proteinen in der Zelle ist hierbei entscheidend.  Forscher vom Max-Planck-Institut für Biochemie in Martinsried haben jetzt in Kooperation mit Kollegen der Ludwig-Maximilians-Universität (LMU) in München untersucht, welche Mechanismen die Musterbildung unempfindlich gegen Konzentrationsänderungen der Proteine machen. Dafür verwendeten die Wissenschaftler einer Kombination aus mathematischer Modellierung und einem experimentellen, minimalen Ansatz im Labor um die grundlegenden Prinzipien zu verstehen.  Von den Ergebnissen berichten die Wissenschaftler im Fachmagazin PNAS. [mehr]
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Advanced ERC Grant für Brenda Schulman

16. April 2018
Brenda Schulman, Direktorin am Max-Planck-Institut für Biochemie und Leiterin der Abteilung „Molekulare Maschinen und Signalwege“ in Martinsried erhält den Advanced Grant des Europäischen Forschungsrates (ERC). Über einen Zeitraum von fünf Jahren bekommt Schulman rund 2.2 Millionen Euro für Ihre Forschung. Zusammen mit ihrem Team möchte sie herausfinden, auf welch vielfältige Weise das Ubiquitin-ähnliche Protein NEDD8 hunderte verschiedene, aber miteinander verwandte, Ubiquitin Ligase Maschinerien aktiviert. Die strukturelle, funktionelle und zelluläre Analyse wird helfen eine große Familie an regulatorischen Komplexen der eukaryotischen Biologie zu verstehen. Diese Ubiquitin Ligase Maschinerien regulieren zellulären Vorgänge wie Immunantworten oder die Zellteilung und spielen somit in vielen Krankheiten eine wichtige Rolle. [mehr]
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Zwei molekulare Maschinen inflagranti unter dem Elektronenmikroskop

13. März 2018
Wissenschaftlern des Max-Planck-Institutes für Biochemie ist es nun zum ersten Mal gelungen die Struktur zweier großer molekularen Maschinen in ihrem natürlichen Zusammenspiel darzustellen. In Kooperation mit Forschern der Universität Heidelberg untersuchten sie die Interaktion zwischen dem Ribosom und dem Exosom. An den Ribosomen werden mithilfe der Ribonukleinsäure (RNA) Proteine hergestellt. Das Exosom wiederum ist für den Abbau von RNA verantwortlich. Die Betrachtung der Interaktion zweier molekularer Maschinen mittels Kryo-Elektronenmikroskopie erlaubt einen besseren Einblick, wie diese Maschinen physiologisch miteinander arbeiten. Die Studie erschien jetzt in Science. [mehr]
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Die Entschlüsselung der Struktur des Huntingtin Proteins

21. Februar 2018
Vor 25 Jahren wurde die Ursache der Huntington-Krankheit entdeckt. Mutationen auf einem einzigen Gen, dem Huntingtin Gen, führen zu einer fehlerhaften Form des gleichnamigen Proteins. Jetzt haben Forscher mit Hilfe der Kryo-Elektronenmikroskopie, der jüngst mit dem Nobelpreis ausgezeichneten Methode, die dreidimensionale, molekulare Struktur des gesunden menschlichen Huntingtin-Proteins entschlüsselt. Diese ermöglicht nun dessen funktionelle Analyse. Ein verbessertes Verständnis von Struktur und Funktion des Huntingtin-Proteins könnte in Zukunft zur Entwicklung neuer Behandlungsmöglichkeiten beitragen. Die Arbeit der Forscher vom Max-Planck-Institut für Biochemie in Martinsried und der Universität Ulm wurde jetzt im Fachjournal Nature vorgestellt. [mehr]
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Leibniz-Preis für Veit Hornung

20. Dezember 2017
Der Immunologe Veit Hornung erhält den Leibniz-Preis 2018 der Deutschen Forschungsgesellschaft, DFG. Er erforscht zentrale Abwehrmechanismen des angeborenen Immunsystems. Der Leibniz-Preis ist die wichtigste deutsche Auszeichnung für exzellente Forschung. Veit Hornung  leitet den Lehrstuhl für Immunbiochemie am Genzentrum der Ludwig-Maximilians-Universität München. Seit November 2017 hat er als Max-Planck-Fellow seine eigene Forschungsgruppe "Molekulare Mechanismen der Entzündung" am Max-Planck-Institut für Biochemie. [mehr]
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Tod durch Radikale

18. Dezember 2017
Leben oder sterben lassen – kritische Entscheidungsfindungen in Zellen  In gesunden Zellen entstehen bei vielen Prozessen, wie der Zellatmung oder Fettverbrennung geringe Mengen an reaktiven Sauerstoffradikalen, ROS genannt. Während die Zelle mit niedrigen Konzentrationen umgehen kann, führt der übermäßige Anstieg von ROS, zum Beispiel bei einer Virusinfektion, zum Zelltod. Forscher vom Max-Planck-Institut für Biochemie berichten jetzt in Nature Immunolgy, über den neu entdeckten Signalweg der „Oxeiptose“. Dieser misst die ROS-Konzentration und kann dadurch den Zelltod oder das Überleben der Zelle steuern. Da ROS in einer Vielzahl von Erkrankungen gebildet werden, gehen die Forscher davon aus, dass dieser Signalweg bei Krankheiten eine wichtige Rolle spielt. [mehr]
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Die Wächter des Tores

11. Dezember 2017
Damit Proteine aus dem Zytoplasma in den Zellkern gelangen, müssen sie ein Tor passieren, den sogenannten Kernporenkomplex (NPC). Bisher ist jedoch nicht bekannt, ob die Zelle die Proteine überwachen kann, die durch den NPC wandern. Mit Hilfe der in-situ-Kryo-Elektronentomographie untersuchten Wissenschaftler des Max-Planck-Instituts für Biochemie blitzschnell eingefrorene Zellen im lebensechten Zustand. Sie fanden heraus, dass NPCs mit Proteasomen, molekularen Maschinen, umgeben sind. Proteasomen bauen fehlgefaltete Proteine ab und schützen die Zelle dadurch vor Schäden. Die NPC-gebundenen Proteasomen überwachen den Transport durch den NPC, um sicherzustellen, dass nur korrekt gefaltete Proteine in den Kern oder aus ihm heraus gelangen. Die Studie wurde im Journal PNAS veröffentlicht. [mehr]
 
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