Aktuelle Pressemitteilungen

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Nobelpreisträger Robert Huber wird 80

17. Februar 2017
"Proteine sind schön, Kristalle sind schöner"  „Fotosynthese ist die wichtigste chemische Reaktion auf der Erde“. Mit diesem Titel verkündigte im Jahr 1988 die Königlich Schwedische Akademie der Wissenschaften, dass Robert Huber zusammen mit Hartmut Michel und Johann Deisenhofer den Nobelpreis für Chemie verliehen bekommt. In Teamarbeit entschlüsselten sie die dreidimensionale Struktur des fotosynthetischen Reaktionszentrums. Am 20. Februar feiert der Nobelpreisträger und Leiter der Emeritusgruppe „Strukturforschung“ am Max-Planck-Institut (MPI) für Biochemie, seinen 80. Geburtstag. Die Faszination für die Struktur von Proteinen hat ihn nie losgelassen. Heute forscht er an Medikamenten zur Therapie von Autoimmunerkrankungen. [mehr]
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Johann-Georg-Zimmermann Medaille für Axel Ullrich

6. Februar 2017
Axel Ullrich, Leiter der Emeritusgruppe „Molekularbiologie“ am Max-Planck-Institut für Biochemie in Martinsried, erhält die Johann-Georg-Zimmermann-Medaille für seine Verdienste auf dem Gebiet der Krebsforschung. Seit mehr als 40 Jahren werden mit dem von der deutschen Hypothekenbank AG gestifteten Preis herausragende Wissenschaftler auf dem Gebiet der Krebsforschung geehrt. Die Förderstiftung MHHplus verleiht am 6. Februar 2017 den Preis in der Medizinischen Hochschule in Hannover. [mehr]
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Mit Bindfaden und Schere - die Chromosomenverteilung in der Meiose

13. Januar 2017
Was einmal fest verbunden war sollte nicht getrennt werden? Nicht so in der Meiose, der speziellen Zellteilung in der Gameten, Spermien und Eizellen entstehen. Am Anfang der Meiose hält der ringförmige Proteinkomplex Kohäsin die Chromosomenstränge zusammen wie ein Bindfaden. Auf den Chromosomen ist die Bauanleitung des Körpers gespeichert. Damit am Ende der Meiose jede Eizelle und jedes Spermium nur einen Chromosomensatz erhält, müssen die Bindfäden nach einen bestimmten Muster aufgeschnitten werden. Forscher vom Max-Planck-Institut für Biochemie zeigen in der Bäckerhefe wie ein auch im Menschen vorkommendes Kinase-Enzym das Aufschneiden der Kohäsinringe kontrolliert und mit dem Austritt aus der Meiose und der Gametenbildung koordiniert. Ein Mechanismus, der die Chromosomenverteilung, und auch ihre Fehler, in menschlichen Spermien und Eizellen erklären könnte. [mehr]
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25 Prozent der Proteinschalter arbeiten nach der inneren Uhr der Zelle

10. Januar 2017
Zirkadian ist die lateinische Bezeichnung für „ungefähr ein Tag“. Der zirkadiane Rhythmus hat sich entwickelt, damit sich unser Leben an die täglichen Umweltveränderungen anpassen kann: am Tag ist es hell und wärmer und nachts ist es dunkel und kühler. Wissenschaftler vom Max-Planck-Institut für Biochemie in Martinsried haben jetzt mithilfe der Massenspektrometrie gezeigt, dass diesem Rhythmus mehr als 25 Prozent der molekularen Proteinschalter in Mausleberzellen folgen. Diese rhythmischen Schalter sind Bindungsstellen für Phosphatmoleküle, welche die Funktion der Proteine, und somit alle täglichen Stoffwechselvorgänge in den Zellen regulieren und ausüben. Die Studie wurde im Fachmagazin Cell Metabolism publiziert. [mehr]
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RNA-Stau im molekularen 3D Drucker – der Ski-Komplex hilft

22. Dezember 2016
Auch wenn “Cryo-EM” und “Ski-Komplex” nach Eis und Schnee klingen, handelt es sich um Begriffe aus der Strukturbiologie. Wissenschaftler des Max-Planck-Instituts für Biochemie und des Genzentrums der Ludwig-Maximilians-Universität konnten jetzt zeigen, dass die Proteinfabrik der Zellen und der sogenannte Ski-Proteinkomplex in direktem Kontakt stehen.  Der Ski-Komplex ist Teil eines molekularen Schredders, der mRNAs, die Bauanleitungen für Proteine, in ihre Einzelteile zerlegt. Die Forscher nutzten für ihre Analyse die Cryo-Elektronenmikroskopie. Hierbei werden Proteinkomplexe blitzschnell eingefroren, um selbst kleinste Details ihrer Struktur in natürlichem Zustand untersuchen zu können. [mehr]
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MPI Trio erhält Förderung von VolkswagenStiftung

21. Dezember 2016
Hannes Mutschler, Forschungsgruppenleiter am Max-Planck-Institut (MPI) für Biochemie in Martinsried, erhält gemeinsam mit Dora Tang und Moritz Kreysing vom MPI für Molekulare Zellbiologie und Genetik in Dresden, eine Forschungsförderung der VolkswagenStiftung im Wert von 1,3 Millionen Euro. [mehr]
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Perspektivenprogramm „Plus 3“ für Naoko Mizuno

14. Dezember 2016
Naoko Mizuno vom Max-Planck-Institut für Biochemie in Martinsried erhält für drei Jahre das mit 900 000 Euro dotierte Perspektiven-Programm „Plus 3“ der Boehringer Ingelheim Stiftung. Das Programm unterstützt herausragende Nachwuchsgruppenleiter dabei ihr Forschungsprofil weiter zu entwickeln um künftig auf eine Professur berufen werden zu können. Zusätzlich soll die Qualität der medizinischen Grundlagenforschung verbessert werden. [mehr]
 
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