Aktuelle Pressemitteilungen

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 Wolfgang Baumeister erhält den Ernst Jung-Preis

4. Mai 2018
Die Ernst Jung-Medaille für Medizin in Gold würdigt das Lebenswerk von Wissenschaftlern, die einen bedeutenden Beitrag zum medizinischen Fortschritt leisten. In diesem Jahr erhält sie der Münchner Biophysiker Wolfgang Baumeister für seine Arbeiten auf dem Gebiet der Kryo-Elektronenmikroskopie, sowie der Strukturaufklärung von großen makromolekularen Protein-komplexen. Wolfgang Baumeister ist Direktor am Max-Planck-Institut für Biochemie in Martinsried bei München. Verbunden mit der Auszeichnung ist ein Stipendium in Höhe von 30.000 Euro, die Baumeister an einen Nachwuchswissenschaftler seiner Wahl vergeben kann. Der Preis wurde am 4. Mai 2018 in Hamburg verliehen. [mehr]
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Charles F. Kettering Preis für Manajit Hayer-Hartl

2. Mai 2018
Manajit Hayer-Hartl, Leiterin der Forschungsgruppe „Chaperoninvermittelte Proteinfaltung“ am Max-Planck-Institut für Biochemie in Martinsried erhält den Charles F. Kettering Preis 2018. Der von der Amerikanischen Gesellschaft für Pflanzenbiologen vergebene Preis ehrt exzellente Forschung im Bereich der Photosynthese. Hayer-Hartls Arbeit bringt neue Einblicke in die Biologie der Chloroplasten-Protein-Chaperone und hilft, viele Aspekte im Photosynthesefeld voranzutreiben. Dies beinhaltet die Lösung vieler langjähriger Herausforderungen, die mit der Rubisco-Forschung verbunden sind. Ihre Arbeit hat das Interesse an der Erforschung von Rubisco dramatisch erhöht und das Interesse an ihr neu belebt. Ihre Arbeiten haben zum erfolgreichen Zusammenbau des Pflanzen-Rubisco unter Aufrechterhaltung der Aktivität in E. coli geführt, einer Frage, der viele prominente Wissenschaftler seit fast 50 Jahren auf der Spur waren. Die Preisverleihung findet auf der jährlichen Tagung der Gesellschaft im Juli in Montreal, Kanada, statt. [mehr]
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Blitzlicht aus der Nanowelt

24. April 2018
Während den meisten Menschen DNA als Träger der Erbinformation bekannt ist, nutzen heute Wissenschaftler die DNA aufgrund ihrer physikalischen Eigenschaften als Grundbausteine um nanometerkleine Objekte herzustellen. Diese Technik heißt DNA-Origami. Mit einem superauflösenden Mikroskopie-Verfahren ist es Forschern vom Max-Planck-Institut für Biochemie erstmals gelungen, alle Stränge einer DNA-Nanostruktur sichtbar zu machen. Dies kann zukünftig helfen, deren Design für neuartige biologische und biophysikalische Anwendungen zu optimieren. Die Ergebnisse Arbeit wurden im Fachmagazin Nature Communications veröffentlicht. [mehr]
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Robuste Musterbildung

17. April 2018
Lebenswichtige Prozesse wie die Zellteilung müssen unter diversen zellulären Bedingungen stabil sein. Die richtige Verteilung von Proteinen in der Zelle ist hierbei entscheidend.  Forscher vom Max-Planck-Institut für Biochemie in Martinsried haben jetzt in Kooperation mit Kollegen der Ludwig-Maximilians-Universität (LMU) in München untersucht, welche Mechanismen die Musterbildung unempfindlich gegen Konzentrationsänderungen der Proteine machen. Dafür verwendeten die Wissenschaftler einer Kombination aus mathematischer Modellierung und einem experimentellen, minimalen Ansatz im Labor um die grundlegenden Prinzipien zu verstehen.  Von den Ergebnissen berichten die Wissenschaftler im Fachmagazin PNAS. [mehr]
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Advanced ERC Grant für Brenda Schulman

16. April 2018
Brenda Schulman, Direktorin am Max-Planck-Institut für Biochemie und Leiterin der Abteilung „Molekulare Maschinen und Signalwege“ in Martinsried erhält den Advanced Grant des Europäischen Forschungsrates (ERC). Über einen Zeitraum von fünf Jahren bekommt Schulman rund 2.2 Millionen Euro für Ihre Forschung. Zusammen mit ihrem Team möchte sie herausfinden, auf welch vielfältige Weise das Ubiquitin-ähnliche Protein NEDD8 hunderte verschiedene, aber miteinander verwandte, Ubiquitin Ligase Maschinerien aktiviert. Die strukturelle, funktionelle und zelluläre Analyse wird helfen eine große Familie an regulatorischen Komplexen der eukaryotischen Biologie zu verstehen. Diese Ubiquitin Ligase Maschinerien regulieren zellulären Vorgänge wie Immunantworten oder die Zellteilung und spielen somit in vielen Krankheiten eine wichtige Rolle. [mehr]
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Zwei molekulare Maschinen inflagranti unter dem Elektronenmikroskop

13. März 2018
Wissenschaftlern des Max-Planck-Institutes für Biochemie ist es nun zum ersten Mal gelungen die Struktur zweier großer molekularen Maschinen in ihrem natürlichen Zusammenspiel darzustellen. In Kooperation mit Forschern der Universität Heidelberg untersuchten sie die Interaktion zwischen dem Ribosom und dem Exosom. An den Ribosomen werden mithilfe der Ribonukleinsäure (RNA) Proteine hergestellt. Das Exosom wiederum ist für den Abbau von RNA verantwortlich. Die Betrachtung der Interaktion zweier molekularer Maschinen mittels Kryo-Elektronenmikroskopie erlaubt einen besseren Einblick, wie diese Maschinen physiologisch miteinander arbeiten. Die Studie erschien jetzt in Science. [mehr]
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Die Entschlüsselung der Struktur des Huntingtin Proteins

21. Februar 2018
Vor 25 Jahren wurde die Ursache der Huntington-Krankheit entdeckt. Mutationen auf einem einzigen Gen, dem Huntingtin Gen, führen zu einer fehlerhaften Form des gleichnamigen Proteins. Jetzt haben Forscher mit Hilfe der Kryo-Elektronenmikroskopie, der jüngst mit dem Nobelpreis ausgezeichneten Methode, die dreidimensionale, molekulare Struktur des gesunden menschlichen Huntingtin-Proteins entschlüsselt. Diese ermöglicht nun dessen funktionelle Analyse. Ein verbessertes Verständnis von Struktur und Funktion des Huntingtin-Proteins könnte in Zukunft zur Entwicklung neuer Behandlungsmöglichkeiten beitragen. Die Arbeit der Forscher vom Max-Planck-Institut für Biochemie in Martinsried und der Universität Ulm wurde jetzt im Fachjournal Nature vorgestellt. [mehr]
 
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