2009

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Den Fuß in der Tür - Wie Abwehrzellen in Lymphgefäße eindringen

21. Dezember 2009
Um Krankheitserreger effektiv zu bekämpfen, müssen Abwehrzellen die abgelegendsten Stellen unseres Körpers erreichen können. Dazu nutzen sie zwei große Gefäßsysteme: das Blut- und das Lymphgefäßsystem. Wissenschaftler des Max-Planck-Instituts für Biochemie in Martinsried haben jetzt erstmals beobachten können, wie Abwehrzellen durch kleine Öffnungen in der Gefäßwand der Lymphgefäße schlüpfen. „Die Zelle schiebt dabei einen Zellausläufer in die Öffnung“, beschreibt Forschungsgruppenleiter Michael Sixt. „So blockiert sie wie mit einem Fuß in der Tür den Eingang, dehnt die Öffnung leicht auf und schiebt sich dann hindurch.“ Die Arbeit wurde im Journal of Experimental Medicine veröffentlicht. [mehr]
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Geländegängige Flitzer - Abwehrzellen unterwegs

15. November 2009
Um Krankheitserreger auch an den entlegendsten Stellen des Körpers effektiv zu bekämpfen, müssen sich Abwehrzellen schnell und flexibel bewegen können. Wissenschaftler vom Max-Planck-Institut (MPI) für Biochemie in Martinsried bei München haben jetzt den Mechanismus entschlüsselt, mit dem sich diese wendigen Zellen auf verschiedenen Oberflächen fortbewegen. „Wie bei einem Auto gibt es einen Motor, eine Kupplung und Räder, die für die nötige Reibung sorgen“, erläutert Michael Sixt, Forschungsgruppenleiter am MPI für Biochemie. Die Arbeit entstand in Zusammenarbeit mit Kollegen vom MPI für Metallforschung in Stuttgart und wurde jetzt in Nature Cell Biology veröffentlicht. [mehr]
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Forscher entschlüsseln Entstehung der Leukämie

4. November 2009
Neue Angriffspunkte für Therapie bei akuter myeloischer Leukämie [mehr]
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Neue Grenzen der Wissenschaft

16. Oktober 2009
Unter dem Titel des zweiten interdisziplinären Symposiums “New Frontiers in Science” sind am Freitag, den 16. Oktober 2009, von 10 bis 19 Uhr mehr als 400 Wissenschaftler aus ganz Deutschland im Max-Planck-Institut (MPI) für Biochemie in Martinsried bei München zusammen gekommen. Die Nobelpreisträger Prof. Werner Arber, Prof. Robert Huber und Prof. Richard Ernst sowie weitere namhafte Professoren erörterten den aktuellen Forschungsstand wichtiger Schlüsselgebiete. Im Dialog mit jungen Forschern diskutierten die Referenten die aus den neuen Erkenntnissen resultierende Verantwortung der Wissenschaft für die Gesellschaft und unser aller Zukunft. Doktoranden der Internationalen Max Planck Research Schools (IMPRS) organisierten das Symposium eigenverantwortlich. [mehr]
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Franz-Ulrich Hartl erhält Otto-Warburg-Medaille - Forschung zur Proteinfaltung in Zellen ausgezeichnet

28. September 2009
Eiweiße (Proteine) sind die molekularen Baustoffe und Maschinen der Zelle und an praktisch allen Lebensprozessen beteiligt. Für seine Forschung zur Faltung von Proteinen wurde Professor Franz-Ulrich Hartl, Direktor am Max-Planck-Institut für Biochemie in Martinsried, jetzt im Rahmen der internationalen Tagung „Signal Transduction and Disease“ in Aachen mit der Otto-Warburg-Medaille ausgezeichnet. Der deutsche Wissenschaftler hat mit seiner Forschung den Grundstein für ein wichtiges Forschungsgebiet der Biologie und Medizin geschaffen. [mehr]
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Von der Zellteilung bis zum Altern - Wissenschaftler identifizieren Generalschalter der Zelle

14. August 2009
Die Steuerung zellulärer Prozesse läuft häufig über nachträgliche Veränderungen bereits vorhandener Proteine. Wissenschaftler des Max-Planck-Instituts für Biochemie und der Universität Kopenhagen konnten nun zeigen, dass das reversible Anhängen von Acetylgruppen (Essigsäureresten) praktisch alle Lebensbereiche der menschlichen Zelle beeinflusst und eine viel größere Bedeutung hat als bisher vermutet. Ob Zellteilung, Signalübertragung oder Alterungsprozesse - überall spielen Acetylgruppen als molekulare Schalter eine Rolle. Dies macht die beteiligten Moleküle auch zu einem wichtigen Ziel für die Entwicklung neuer Medikamente gegen Erkrankungen wie Krebs, Alzheimer und Parkinson (Science 14. August 2009). [mehr]
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Ein Schalter für die Müllabfuhr - Max-Planck-Forscher klären auf, wie eine gezielte Formänderung die Stabilität von Proteinen und Tumorsuppressoren beeinflusst

10. August 2009
Das Ubiquitin-Proteasom-System (UPS) ist in höheren Organismen für den Abbau von zellulären Proteinen verantwortlich. Ausschlaggebend für den effizienten Abbau ist die Anzahl der angehängten Ubiquitin-Moleküle. Fehler in diesem wichtigen Abbausystem können beim Menschen zu zahlreichen Krankheiten führen. Forscher des Max-Planck-Instituts für Biochemie klären nun auf, wie eine gezielte Formänderung die Stabilität von Proteinen und Tumorsuppressoren beeinflusst. [mehr]
 
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