Direktor der Abteilung

Prof. Dr. F.-Ulrich Hartl
Prof. Dr. F.-Ulrich Hartl

Weitere Informationen

Für Wissenschaftler

Für Nicht-Wissenschaftler

Wie erhalten Proteine ihre Form?

Forschungsabteilung „Zelluläre Biochemie“ (F.-Ulrich Hartl)

Proteine haben häufig sehr komplexe Strukturen, die sie in vielen Fällen nicht ohne externe Hilfe erlangen können. „Zelluläre Anstandsdamen“, die molekularen Chaperone, sorgen dafür, dass diese Proteine sich in ihre korrekte Form falten und nicht zu nutzlosen (oder sogar toxischen) Aggregaten verklumpen. Die Wissenschaftler in der Forschungsabteilung „Zelluläre Biochemie“ von F.-Ulrich Hartl wollen aufklären, wie die Chaperone aufgebaut sind und wie sie funktionieren. Die Funktionsweise einer Chaperon-Untergruppe, den Chaperoninen, konnten sie bereits im Detail entschlüsseln. Einer dieser zylindrisch geformten Proteinkomplexe mit Deckel, das GroEL/GroES, ist auf der Abbildung dargestellt. Es nimmt noch ungefaltete Proteine in seinem Inneren auf und erlaubt ihnen die Faltung in einer abgeschirmten Umgebung. Hierdurch wird die Aggregation unterbunden. Die Arbeiten von Ulrich Hartl und seinem Team könnten außerdem einen wesentlichen Beitrag zur Entwicklung neuer Therapiemöglichkeiten leisten, da Proteinaggregate  neurodegenerative Krankheiten wie Alzheimer oder Parkinson auslösen können.

 
loading content