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Prof. Dr. Wolfgang Baumeister
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Wie erkennt man mit dem Elektronenmikroskop die 3D-Struktur komplexer Proteine?

Forschungsabteilung „Molekulare Strukturbiologie“ (Wolfgang Baumeister)

Mit Kryoelektronenmikroskopie ist es möglich, die Struktur großer, zusammengesetzter und flexibler Proteinkomplexe in ihrer natürlichen Umgebung in ganzen Zellen zu untersuchen, und sie in isolierter Form mit annähernd atomarer Genauigkeit darzustellen. Wolfgang Baumeister und seinem Team in der Abteilung "Molekulare Strukturbiologie" ist es gelungen, die 3D-Struktur des 26S-Proteasoms aufzuklären (Abbildung). Dazu haben sie Methoden der Einzelmolekül-Elektronenmikroskopie mit der Klassifizierung unterschiedlich auftretender Molekülformen, der Berechnung von Strukturmodellen und die Einpassung atomarer Modelle von einzelnen Proteinkomponenten erfolgreich miteinander verbunden. Das 26S-Proteasom besteht aus 66 Proteinmolekülen und es erkennt, entfaltet und zerschneidet andere Proteine in einem kontrollierten Prozess. Große Proteinkomplexe wie das 26S-Proteasom üben wichtige Aufgaben in der lebenden Zelle aus. Aber oft sind sie sehr labil oder bilden sich nur kurzzeitig und können deshalb kaum in biochemischen Präparationen und in gereinigter Form erfasst werden. Die Abteilung um Wolfgang Baumeister hat dafür die Methode der Kryoelektronentomographie entwickelt. Sie gestattet es den Forschern, die makromolekularen Strukturen in einem funktionellen und lebensnahen Zustand in schockgefrorenen Zellen sichtbar zu machen. Dazu werden Bilder aus verschiedenen Projektionswinkeln im Mikroskop aufgenommen und rechnerisch zu einem 3D-Bildwürfel (dem Tomogramm) vereinigt. Die Forscher der Abteilung untersuchen mit dieser Methode makromolekulare Komplexe von Prokaryoten und Zellbestandteile von Eukaryoten, wie den Kernporenkomplex, das intrazelluläre Aktinnetzwerk und die prä- und postsynaptischen Strukturen von Nervenzellen in ihrem natürlichen Zustand.

 
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