Leiterin der Forschungsgruppe

Dr. Manajit Hayer-Hartl
Dr. Manajit Hayer-Hartl

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Wie bewerkstelligen Zellen die Faltung und Assemblierung komplexer Proteine?

Forschungsgruppe "Chaperonin-vermittelte Proteinfaltung" (Manajit Hayer-Hartl)

Nur mit ihrer korrekten dreidimensionalen Struktur können Proteine ihre Aufgaben erfüllen. Für die richtige Faltung in der Zelle sorgen „zelluläre Anstandsdamen“, die Chaperone. Sie können Wissenschaftlern aber auch dabei helfen, wichtige Proteine künstlich im Reagenzglas herzustellen. Manajit Hayer-Hartl und ihrer Forschungsgruppe „Chaperonin-vermittelte Proteinfaltung“ ist das bereits für das Schlüsselprotein der Photosynthese „RuBisCO“ gelungen. Auf der Abbildung ist die molekulare Struktur dieses wichtigen Proteinkomplexes mit acht großen und acht kleinen Untereinheiten dargestellt. Bei der Photosynthese wandeln Pflanzen Kohlendioxid und Wasser in Sauerstoff und Zucker um. RuBisCO ist hierbei das essentielle Enzym, weil es Kohlendioxid aus der Atmosphäre bindet und damit Zuckermoleküle als Baustoff für den Organismus erzeugt. Seine komplexe Struktur (16 Untereinheiten) machte es bisher unmöglich, eine funktionsfähige Version des Proteins im Reagenzglas herzustellen. Manajit Hayer-Hartl nahm deshalb die Chaperone GroEL und GroES zur Hilfe: Sie sorgen dafür, dass die Untereinheiten von RuBisCO im Reagenzglas die korrekte Faltung erhalten. Das spezielle Helferprotein RbcX, das von den Wissenschaftlern entdeckt wurde, fügt dann im Reaktionsgefäß die großen Untereinheiten zusammen. Durch das Andocken der kleinen Untereinheiten entsteht schließlich ein funktionierender RuBisCO-Komplex. Als nächstes wollen die Forscher versuchen, das künstlich hergestellte RuBisCo-Protein so zu verändern, dass es Kohlendioxid effektiver umsetzen als sein natürliches Pendant. So ließe sich zum Beispiel die Produktion von Getreide erhöhen.

 
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